Структурная формула аланина


Аланин | Химия онлайн

Аланин – одна из 20 основных аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями в полипептидные цепи (белки). Относится к числу заменимых аминокислот, т.к. легко синтезируется в организме животных и человека из безазотистых предшественников и усвояемого азота.

Аланин входит в состав многих белков (в фиброине шелка до 40%), содержится в свободном состоянии в плазме крови.

Аланин — 2-аминопропановая или α-аминопропионовая кислота -  с неполярным (гидрофобным) боковым алифатическим радикалом.

Аланин – это органическое соединение в продуктах разложения белковых веществ, иначе называемое амидопропионовая кислота:

Аланин (Ала, Аlа, А) – ациклическая аминокислота СН3СН(NH2)СООН.

Аланин в живых организмах находится как в свободном состоянии, так и входит в состав белков, а также других биологически активных веществ, например, пантеоновой кислоты (витамин В3).

Аланин впервые выделен из фиброина шелка в 1888 г. Т. Вейлем, синтезирован А. Штреккером в 1850 г.

Суточная потребность организма для взрослого человека в аланине составляет 3 грамма.

Физические свойства

Аланин – представляет собой бесцветные ромбические кристаллы, температура плавления 315-316 0С. Хорошо растворим в воде, плохо – в этаноле, не растворим в ацетоне, диэтиловом эфире.

Аланин – один из источников глюкозы в организме. Синтезируется из разветвленных аминокислот (лейцин, изолейцин, валин).

Химические свойства

Аланин – типичная алифатическая α-аминокислота. Аланину свойственны все химические реакции, характерные для альфа-амино- и альфа-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этереификации и др.). Важнейшее свойства аминокислот – взаимодействие их между собой с образованием пептидов.

Биологическая роль

Главные биологические функции аланина – это поддержание азотистого баланса и постоянного уровня глюкозы в крови.

Аланин принимает участие в детоксикации аммиака при больших физических нагрузках.

Аланин вовлекается в углеводный обмен при снижении поступления глюкозы в организм. Аланин также переносит азот из периферийных тканей в печень для его выведения из организма. Принимает участие в детоксикации аммиака при больших физических нагрузках.

Аланин снижает риск развития камней в почках; является основой нормального обмена веществ в организме; способствует борьбе с гипокликемией и накоплению гликогена печенью и мышцами; содействует смягчению колебаний уровня глюкозы в крови между приемами пищи; предшествует образованию оксида азота, который расслабляет гладкие мышцы, в том числе коронарных сосудов, улучшает память, сперматогенез и др. функции.

Повышает уровень энергетического обмена, стимулирует иммунитет, регулирует уровень сахара в крови. Необходим для поддержания тонуса мышц и адекватной половой функции.

Значительная часть азота аминокислот переносится в печень из других органов в составе аланина. Многие органы выделяют в кровь аланин.

Аланин является важным источником энергии для мышечных тканей, головного мозга и центральной нервной системы, укрепляет иммунную систему путем выработки антител. Активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот. Аланин нормализует метаболизм углеводов.

Аланин является составной частью пантотеновой кислоты и коэнзима А. В составе фермента аланинаминотрансфераза в печени и других тканях.

Аланин – аминокислота, входящая в состав белков мышечной и нервной ткани. В свободном состоянии находится в тканях мозга. Особенно много аланина содержится в крови, оттекающей от мышц и от кишечника. Из крови аланин извлекается в основном печенью и используется для синтеза аспарагиновой кислоты.

Аланин может быть сырьем для синтеза глюкозы в организме. Это делает его важным источником энергии и регулятором уровня сахара в крови. Падение уровня сахара и недостаток углеводов в пище приводит к тому, что мышечный протеин разрушается, и печень превращает полученный аланин в глюкозу, чтобы выровнять уровень глюкозы в крови.

При интенсивной работе в течение более одного часа потребность в аланине возрастает, поскольку истощение запасов гликогена в организме приводит к расходу этой аминокислоты для их пополнения.

При катаболизме аланин служит переносчиком азота из мышц в печень (для синтеза мочевины).

Аланин способствует формированию сильной и здоровой мускулатуры.

Основной пищевой источник аланина- мясной бульон, белки животного и растительного происхождения.

Природные источники аланина:

желатин, кукуруза, говядина, яйца, свинина, рис, молочные продукты, бобы, сыр, орехи, соя, пивные дрожжи, овес, рыба, птица.

С избыточным уровнем аланина и пониженным уровнем тирозина и фенилаланина развивается синдром хронической усталости.

Недостаток его приводит к повышению потребности в разветвленных аминокислотах.

Области применения аланина:

доброкачественная гиперплазия предстательной железы, поддержание концентрации сахара в крови, источник энергии, гипертоническая болезнь.

В медицине аланин используется как аминокислота для парентерального питания.

В мужском организме  аланин содержится в железистой ткани и в секрете предстательной железы. По этой причине распространена точка зрения, что ежедневный прием аланина в виде пищевой добавки помогает предотвратить развитие доброкачественной гиперплазии предстательной железы, или аденомы простаты.

БАДы
Простакс

Натуральный комплекс растительного происхождения, компоненты которого благотворно влияют на состояние предстательной железы и мужскую репродуктивную систему в целом, подобраны с учетом биологической совместимости и физиологических процессов мужского организма, служат для профилактики развития аденомы простаты, способствуют нормализации работы мочевыделительной системы.

Простакс поддерживает полноценную репродуктивную функцию мужчин, в том числе сперматогенез, а также нормальную работу мочевыделительной системы. Способствует восстановлению клеточных структур железистой ткани, поддерживает баланс мужских половых гормонов. Повышает защитные силы организма, иммунитет, работоспособность.

При гипертонии аланин в сочетании с глицином и аргинином позволяет уменьшить атеросклеротические изменения в сосудах.

В бодибилдинге принято принимать аланин в дозировке 250-500 миллиграмм непосредственно перед тренировкой. Прием аланина в виде раствора позволяет организму усваивать его практически мгновенно, что дает дополнительные преимущества во время тренировок и при наборе мышечной массы.

Аминокислоты

Классификация аминокислот

himija-online.ru

Аланин - это... Что такое Аланин?

Аланин (2-аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α-Аланин входит в состав многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных соединений.

Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени.

Химические свойства

Синтез

Впервые аланин был синтезирован Штреккером в 1850 г. действием на ацетальдегид аммиаком и синильной кислотой с последующим гидролизом образовавшегося α-аминонитрила[1]:

В лабораторных условиях аланин синтезируют взаимодействием с аммиаком α-хлор или α-бромпропионовой кислоты[2]:

См. также

Примечания

Литература

Терещенко А.Т. // Под редакцией А.А. Петрова. - 4-е изд. – М: Высшая школа, 1981. - 592 с.

dic.academic.ru

структурная формула аминокислоты, как принимать, польза

Аланин – это аминокислота, присутствующая в тканях как в несвязанной форме, так и в составе различных веществ, сложных белковых молекул. В клетках печени он трансформируется в глюкозу, и такие реакции – один из ведущих способов глюконеогенеза (образование глюкозы из неуглеводных соединений).

Виды и функции аланина

Аланин присутствует в организме в двух формах. Альфа-аланин принимает участие в образовании белковых молекул, а бета-аланин является составной частью различных биоактивных веществ.

Основные задачи аланина – это поддержание баланса азота и постоянной концентрации глюкозы в крови. Эта аминокислота – один из важнейших источников энергии для ЦНС, мышечных волокон. С его помощью образуются соединительные ткани.

Принимает активное участие в обменных процессах углеводов, жирных кислот. Аланин необходим для нормальной работы иммунитета, он стимулирует биохимические реакции, в которых вырабатывается энергия, регулирует концентрацию сахара в крови.

В человеческий организм аланин поступает с продуктами питания, содержащими белок. При необходимости он может образовываться из азотистых веществ или в процессе распада белка карнозина.

Пищевыми источниками этого соединения являются говядина, свинина, рыба и морепродукты, птица, молочная продукция, бобовые, кукуруза, рис.

Дефицит аланина – явление редкое, так как эта аминокислота при необходимости легко синтезируется в организме.

Симптомами дефицита этого соединения являются:

При интенсивных физических нагрузках нехватка аланина стимулирует катаболические процессы в мышечных тканях. Постоянный дефицит этого соединения значительно увеличивает вероятность развития уролитиаза.

Для человека вреден как недостаток, так и избыток аланина.

Признаками чрезмерного уровня этой аминокислоты являются:

В медицине препараты, содержащие аланин, применяются для лечения и профилактики проблем с предстательной железой, в частности, развития гиперплазии железистых тканей. Их назначают для парентерального питания тяжелых больных, чтобы обеспечить организм энергией и поддерживать стабильную концентрацию сахара в крови.

Бета-аланин и карнозин

Бета-аланин – форма аминокислоты, где аминогруппа (радикал, содержащий атом азота и два атома водорода) расположена в положении бета, а хоральный центр отсутствует. Эта разновидность не участвует в образовании белковых молекул и ферментов больших размеров, но является составной частью многих биоактивных веществ, и в их числе пептид карнозин.

Соединение образуется из цепочек бета-аланина и гистидина, в больших объемах содержится в мышечных волокнах и церебральных тканях. Карнозин не вовлекается в метаболические процессы, и это свойство обеспечивает его функцию как специализированного буфера. Он препятствует излишнему окислению среды в мышечных волокнах в процессе интенсивных физических нагрузок, а изменение уровня PH в кислую сторону – основной фактор истощения мышц.

Дополнительное поступление бета-аланина позволяет повышать в тканях концентрацию карнозина, что защищает их от окислительного стресса.

Применение в спорте

Добавки с бета-аланином применяются спортсменами, так как дополнительное поступление этой аминокислоты необходимо при интенсивных физических нагрузках. Такие средства подходят тем, кто занимается бодибилдингом, различными видами гребли, командными игровыми видами спорта, кроссфитом.

В 2005 году доктор Джефф Стаут представил результаты своего исследования воздействия бета-аланина на организм. В эксперименте участвовали нетренированные мужчины, примерно одинаковых физических параметров, получавшие от 1,6 до 3,2 г чистой аминокислоты в сутки. Было установлено, что прием бета-аланина повышает порог нейромышечного утомления на 9%.

Японскими учеными было доказано (данные исследования можно посмотреть по следующей ссылке), что карнозин хорошо устраняет мышечные боли, возникающие после интенсивных тренировок, а также ускоряет процесс заживления ран и регенерации тканей после перенесенных травм.

Прием добавок с бета-аланином имеет важное значение для спортсменов, получающих анаэробные нагрузки. Это способствует повышению выносливости, а значит, увеличению эффективности тренинга и наращиванию мышечной массы.

В 2016 году в одном из журналов был опубликован обзор, авторы которого проанализировали все имеющиеся данные об использовании добавок с бета-аланином в спорте.

Были сделаны следующие выводы:

На сегодняшний день нет достаточно серьезных оснований считать, что прием бета-аланина улучшает силовые показатели и повышает работоспособность и выносливость. Пока эти свойства аминокислоты остаются под вопросом для специалистов.

Правила приема

Суточная потребность в аланине составляет около 3 г для человека. Это количество необходимо обычному взрослому, спортсменам же рекомендуется повысить дозу аминокислоты до 3,5-6,4 г. Это обеспечит организм дополнительным карнозином, увеличит выносливость и работоспособность.

Принимать добавку следует три раза в сутки, по 400-800 мг, через каждые 6-8 часов.

Продолжительность курсового приема бета-аланина индивидуальна, но должна составлять не менее четырех недель. Некоторые спортсмены принимают добавку курсом длительностью до 12 недель.

Противопоказания и побочные эффекты

Прием добавок и препаратов с бета-аланином противопоказан при индивидуальной непереносимости компонентов средства и глютена.

Не рекомендуется принимать беременным и кормящим женщинам, так как влияние вещества в этих случаях изучено недостаточно. Очень осторожно следует принимать подобные добавки диабетикам. Делать это можно только после консультации с врачом.

Высокие дозы бета-аланина могут провоцировать легкие расстройства чувствительности, проявляющиеся покалыванием, жжением, спонтанным ощущением «бега мурашек» (парестезии). Это неопасно и только свидетельствует о том, что добавка работает.

Однако превышение дозировок не отражается на концентрации карнозина и не повышает выносливость, поэтому смысла в приеме больших, чем рекомендовано, количеств аминокислоты нет.

Если парестезии причиняют серьезный дискомфорт, то этот побочный эффект легко устраняется снижением принимаемых дозировок.

Спортивные добавки с бета-аланином

Производители спортивного питания разрабатывают различные добавки с бета-аланином. Их можно приобрести в форме капсул, наполненных порошком или растворов. Во многих продуктах эту аминокислоту сочетают с креатином. Считается, что они взаимно усиливают действие друг друга (эффект синергии).

Распространенные и эффективные добавки с бета-аланином:

Спортсменам, занимающимся силовыми видами спорта, следует сочетать прием бета-аланина с креатином для увеличения производительности.

Для большей физической выносливости советуют комбинировать эту аминокислоту с приемом натрия бикарбоната (сода). Также спортсмены сочетают прием добавок с бета-аланином с другими аминокислотными комплексами (например, BCAA), изолятами и концентратами сывороточных протеинов, донаторами азота (аргинин, агматин, различные предтренировочные комплексы).

Оцените материал

Научный консультант проекта. Физиолог (биологический факультет СПБГУ, бакалавриат). Биохимик (биологический факультет СПБГУ, магистратура). Инструктор по хатха-йоге (Институт управления развитием человеческих ресурсов, проект GENERATION YOGA). Научный сотрудник (2013-2015 НИИ акушерства, гинекологии и репродуктологии им. Отта, работа с маркерами женского бесплодия, анализ биологических образцов; 2015-2017 НИИ особо чистых биопрепаратов, разработка лекарственных средств) Автор и научный консультант сайтов по тематике ЗОЖ и науке (в области продления жизни) C 2019 года научный консультант проекта Cross.Expert.

Редакция cross.expert

cross.expert

таблица источники в продуктах питания

Аланин — что это такое и какова биологическая роль аланина? Прочитайте статью до конца и вы узнаете, чем различаются разные аланины и каковы их биологические функции в организме. Структрурные формулы α — и β-аланина. Что такое глюкозо-аланиновый цикл и какое значение он имеет для аминокислотного и углеводного баланса. Нормы потребления аланина, его источники с красивой таблицей, опасность дефицита и избыточного потребления с коммерческими препаратами.   С вами Галина Баева и аминокислота α-аланин.

Аланин: структурная формула

Аланин – родной брат глицина, только чуть побольше, всего на один атом углерода.

В зависимости от расположения головной аминогруппы на углеродном скелете различают два разных вещества: ά (альфа) – аланин и β (бетта) –аланин. Углеродные атомы маркируются в зависимости от их расположения к карбоновому хвосту буквами греческого алфавита: α, β, и далее. Если аминогруппа присоединяется к углероду, находящемуся в α-положении, то аминокислота называется α-аланин, если к углероду, находящемуся в β-положении, то это β-аланин. Такие соединения, где химическая формула одинаковая, но положение радикалов разные называют стерео-изомерами.

Казалось бы, не все ли равно, куда пристыковалась аминная голова: к альфа атому углерода или к бетта. Нет, не все равно. Разная форма – разное содержание, ибо у разных изомеров – разная биологическая роль.

ά-аланин – протеиногенная заменимая аминокислота, является структурным элементом белков и по многим функциям напоминает глицин, β-аланин – входит в состав биологически активных пептидов, у него своя судьба и своя игра в биохимическом оркестре организма, тоже очень важная и нужная. О β-аланине читайте здесь,  в данной статье речь пойдет об ά-аланине, которому тоже дел хватает.

Альфа аланин, как большинство протеиногенных аминокислот имеет оптические изомеры, именуемые L- и D-изомерами. Оптические изомеры различаются, как отражения в зеркале, или как правая и левая рука, поэтому их называют «правыми» (D) или «левыми» (L). Схематически это выглядит так, как показано на картинке.

В природных белках встречаются только L-изомеры аминокислот, т.е. только L-аланин является природной аминокислотой, структурным элементом белков. D-аланин синтезируется, как побочный продукт химического синтеза при изготовлении аланина, как фармакологического продукта. Он не играет биологической роли и является «мусорной» аминокислотой, которая напрягает печень. Очистка фармакологического препарата от «мусорного» D-аланина стоит денег и, чем чище препарат, чем меньше в нем D-аланина, тем он дороже.

Природный L-аланин выполняет следующие функции в организме:

Глюкозо-аланиновый цикл

Аланин входит в состав  в первую очередь мышечных белков, но он вовсе не лежит без дела, как Емеля на печи, а занят очень важной работой. Дело в том, что для обеспечения сокращения мышечных волокон постоянно нужна энергия. Энергия выделятся в ходе переработки глюкозы в биохимической печке, но вот беда: при сгорании выделяются промежуточные продукты – лактат (молочная кислота) и пируват (пировиноградная кислота), вещества, вредные для клеток. Одновременно при мышечной работе распадаются белки, выделяя лишние азотистые группы, которые тоже нужно куда-то деть, ибо они склонны превращаться в аммиак, еще один клеточный яд.  И вот, фокус-покус: пируват соединяется с аминогруппой и превращается в аланин.

Тот транспортируется кровью в печень, где составляет 30% от всех прибывающих в этот орган аминокислот. Лактат тоже поступает в печень, где печеночные клетки превращают его в пируват, который отправляется на дальнейшую переработку.

 

В печени от прибывшего аланина отщепляется аминогруппа, и он вновь превращается в пируват, из которого печень изготавливает глюкозу, чтобы  запасти ее в гликогене.

Гликогена в печени немного, ибо он расходуется для поддержания постоянной концентрации глюкозы в плазме крови. Когда в крови глюкозы много, печень изымает избыток и превращает его в гликоген, при падении концентрации глюкозы в крови, печень тут же реагирует и подбрасывает глюкозки, превращенной из пирувата, доставленного аланином из мышечных белков. Избыточная глюкоза переформатируется в жир, что объясняет склонность перекачанных спортсменов – бодибилгеров к ожирению после снижения физической активности и возрастной инволюции мышечных клеток. Увы и ах, после определенного возраста,  годов эдак с 35 – 40 необходимо контролируемо снижать мышечную массу во избежание фатальных последствий.

 

При голодании (даже частичном) мышечные белки начинают распадаться, активизируя глюкозо-аланиновый цикл,  азотистую группу  доставляет в печень аланин, а углеродный скелет идет на строительство глюкозы.

При интенсивной мышечной работе потребность в аланине возрастает, ибо расход гликогена в печени на поддержание постоянства концентрации глюкозы в крови требует расхода этой аминокислоты для его восполнения. Аланин может синтезироваться из лактата через пируват, а также из незаменимых аминокислот: валина, лейцина и изолейцина.

Чем больше работают мышцы, тем больше аланина  требуется организму, тем больше растет потребность в тройке незаменимых аминокислот, и в получении аланина из пищи.

Итак, главная функция аланина – поддержание постоянной концентрации глюкозы в крови, откуда ее черпает для своей работы мышцы и мозг.

Результат деятельности аланина – это то, что мы можем позволить себе перерывы в питании. Нам необязательно постоянно жевать, подкидывая глюкозу в топку, ибо она запасается в организме, постепенно расходуясь на работу нервной и мышечной системы.

Однако же пресловутый пируват может идти не только на синтез глюкозы, но и на синтез жирных кислот. Засада малой физической активности остается: организм перегоняет белок бездействующих мышц сначала на глюкозу, а потом, через пируват, на жир. И аланин играет в этом далеко не последнюю роль.

Перетаскивая аминные группы в печень, аланин освобождает организм от токсического действия свободного аммиака, что тоже немаловажно, особенно при сильном распаде белковых молекул, связанных с интенсивной физической работой или голоданием.

Иммунитет

Аланин активирует реакции иммунитета. Он является источником для синтеза антител, необходим для образования лимфоцитов.

И по мелочи

У мужчин аланин содержится в железистой ткани и секрете предстательной железы. Есть данные, что он благоприятно действует на простату, предупреждая развитие аденомы.

Аланин препятствует образованию камней в почках, механизм этого явления не изучен.

Являясь предшественником биогенного амина ДОФА, он увеличивает половое влечение и препятствует развитию паркинсонизма (болезни трясущихся рук).

Исследования на крысах показали, что аланин понижает уровень «плохого» холестерина, образующего атеросклеротические бляшки в сосудах. Что почем пока не ясно, но гипертоникам не лишне обратить внимание на обеспеченность своего организма аланином.

Аланин: норма потребления

Суточная норма аланина составляет

 Аланин: источники

В организм аланин поступает с пищей, и да, это мясо: говядина, свинина, птица, рыба.   Довольно много его в молочных продуктах и яйцах.  В растительных продуктах он содержится в орехах и семенах, а также бобовых. Из зерновых  в пристойной концентрации он содержится в овсе. Другие злаки, а также овощи и фрукты содержат мало аланина.

Достаточно всего 150-200 г. мяса или рыбы, 300-400 г. сыра, чтобы получить суточную дозу этой аминокислоты. С растительными продуктами сложнее. Необходимо от 250 до 400 г. семян или орехов, а это целый стакан жирной пищи с высоким калоражем. Чтобы получить аминокислоту из бобовых, надо съесть чуть ли не пол-кило каши, что для современного человека запредельно. Килограмм овсяной каши и вовсе потребить невозможно, хотя в былые времена люди вполне съедали столько растительной пищи, ибо работали много и тяжело.

Вегетарианская диета не способствует достаточному получению этой аминокислоты, поэтому при полном отказе от животных продуктов могут развиться патологические симптомы, для предупреждения которых необходимо употреблять коммерческие препараты.

Недостаток аланина

Чтобы получить дефицит аланина нужно особо постараться, но в настоящее время, когда мясо заменяется суррогатами, а бобовые – не частые гости на столе, это  вполне возможно.  В группе риска находятся люди, питающиеся фаст-фудом, готовыми мясными полуфабрикатами, где вместо мяса экстракт из жил, кожи и костей, а также вегетарианцы, особенно веганы и сыроеды. Потребность в аланине сильно возрастает во время стресса: такие они, катехоламины, гонят глюкозу в кровь, сжигая аминокислоты в процессе глюконеогенеза. И аланин там под номером один. А если на фоне всей этой радости не хватает валина, лейцина и изолейцина – тогда туши свет, сливай воду. А где их хватит, коль питание далеко от рационального или адреналин плещется в крови разливанным морем.

Что происходит с организмом при дефиците аланина? Ничего хорошего. Падает глюкоза в сыворотке крови, ибо печень не может держать нужную концентрацию. Глюкоза – основной энергетик. Нет глюкозы – нет энергии. Мозг без глюкозы генерит депрессию, падает умственная и физическая работоспособность, исчезает радость жизни, снижается сексуальная активность. До кучи страдает иммунитет, возникает предрасположенность к вирусным заболеваниям. Могут резко образоваться камни в почках.

Избыток аланина

Избыток аланина тоже не кайф, поэтому коммерческие препараты этой аминокислоты надо принимать с осторожностью, соблюдая указанные дозировки. В группе риска бодибилгеры и другие атлеты, наращивающие мышечную массу и стремящиеся к рекордам. Возможно получить избыток аланина слишком налегая на белковую пищу в ущерб растительной, так что лица, соблюдающие высокобелковые диеты тоже могут влететь.

Признаками переизбытка аланина является высокое содержание холестерина в плазме крови. Возможен набор веса. Хорошо обдумайте этот момент, ибо высокобелковые диеты соблюдают с целью похудеть, а тут такая засада. Перебрал аланин – и вот уже вместо точеной фигуры складочки по бокам. Повышается артериальное давление. Появляются боли в мышцах и суставах. Нарушается сон. Ухудшается память, снижается концентрация внимания, возникает угнетенное состояние, вплоть до депрессии, опять таки падает умственная и физическая работоспособность. Т.е. мозг что на дефицит, что на избыток аланина реагирует одинаково: отказывается работать в нормальном режиме. Тут уже ориентируйтесь на свою диету: если вегетарианец – думайте, где взять аланин, если мясоед – ограничьтесь в белках и налегайте на зелень. И да, коль скоро вы принимаете коммерческий препарат, при возникновении такой симптоматики следует прекратить его прием.

Понравилась статья? Оставляйте комментарии, делитесь в соц.сетях. С вами была я, Галина Баева.

 

zaryad-zhizni.ru

Аланин [LifeBio.wiki]

Фармакологическая группа: Аминокислоты

Аланин (сокращенно Ala или A) - альфа-аминокислота с химической формулой Ch4CH(Nh3)COOH. Ее L-изомер является одной из 20 аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Ее кодоны GCU, GCC, GCA и GCG. Аланин классифицируется как неполярная аминокислота. L-аланин по распространенности уступает только лейцину, и составляет 7,8% от первичной структуры в выборке из 1150 белков. D-аланин встречается в клеточной стенке бактерий и в некоторых пептидных антибиотиках.

Структура

Трехмерная визуализация Аланина

Альфа-углеродный атом аланина связан с метильной группой (-Ch4), что делает аланин одной из самых простых альфа-аминокислот в отношении молекулярной структуры, в результате чего аланин классифицируется как алифатическая аминокислота. Метильная группа аланина не является реактивной и, таким образом, почти никогда непосредственно не участвует в функционировании белка.

Аланин в продуктах питания

Аланин не является незаменимой аминокислотой, то есть он может синтезироваться в организме человека, и нет необходимости принимать ее с пищей. Аланин встречается в широком разнообразии продуктов, а особенно - в мясе.
Источники аланина:
Животные источники: мясо, морепродукты, казеинат, молочные продукты, яйца, рыба, желатин, лактальбумин;
Растительные источники: бобовые, орехи, семена, соя, сыворотка, пивные дрожжи, коричневый рис, отруби, кукуруза, цельные зерна.

Синтез аланина

Биосинтез

Аланин может синтезироваться организмом из пирувата и аминокислот с разветвленной цепью, таких как Валин, Лейцин и Изолейцин.
Аланин чаще всего получают путем восстановительного аминирования пирувата. Поскольку реакции переаминирования легко обратимы и пируват широко распространен, аланин легко формируется, и таким образом, имеет тесные связи с такими метаболическими путями, как гликолиз, глюконеогенез и цикл лимонной кислоты. Кроме того, он возникает вместе с лактатом и генерирует глюкозу из белка через цикл аланина.

Химический синтез

Рацемический аланин может быть получен путем конденсации ацетальдегида с хлоридом аммония в присутствии цианида натрия в реакции Штрекера, либо путем аммонолиза 2-бромпропановой кислоты.

Физиологическая функция аланина

Аланин играет ключевую роль в цикле глюкоза-аланин между тканями и печенью. В мышцах и других тканях, которые используют аминокислоты в качестве топлива, аминогруппы объединяются в глутамат через трансаминазы. Глутамат может затем передать свою аминогруппу через аланинаминотрансферазу в пируват, продукт мышечного гликолиза, образуя аланин и альфа-КГ. Формируемый аланин передается в кровь и транспортируется в печень. В печени происходит реакция, противоположная аланинаминотрансферазе. Пируват формирует глюкозу через глюконеогенез, и полученный продукт через систему кровообращения возвращается в мышцы. Глутамат в печени входит митохондрии и под действием глутаматдегидрогеназы превращается в ион аммония, который, в свою очередь, участвуют в цикле мочевины с образованием мочевины.
Цикл глюкоза-аланин позволяет удалять пируват и глутамат из мышц и выводить их в печень. Глюкоза регенерируется из пирувата, а затем возвращается в мышцы: энергия для глюконеогенеза, таким образом, берется из печени, а не из мышцы. Вся имеющаяся в мышцах АТФ служит для сокращения мышц.

Аланин и гипертония

Международное исследование под руководством Имперского колледжа в Лондоне обнаружило корреляцию между высоким уровнем аланина и повышенным кровяным давлением, потребляемой энергией, уровнем холестерина и индексом массы тела.

Аланин и диабет

Изменения в цикле аланина, повышающие уровни сывороточной аланинаминотрансферазы (АЛТ), связаны с развитием диабета II типа. С повышением уровня АЛТ возрастает риск развития диабета II типа.

Химические свойства аланина

Дезаминировании молекулы аланина производит стабильный свободный алкильный радикал, Ch4C • HCOO-. Дезаминирование может быть индуцировано в твердом или жидком состоянии аланина при помощи излучения.
Это свойство аланина используется в дозиметрических измерениях при лучевой терапии. При облучении нормального аланина радиация превращает определенные молекулы аланина в свободные радикалы, и, так как эти радикалы являются стабильными, их содержание в дальнейшем может быть измерено при помощи ядерного магнитного резонанса, чтобы выяснить, сколь мощному излучению подвергался аланин. Перед лучевой терапией может осуществляться облучение гранул аланина, чтобы определить необходимый диапазон доз облучения для терапии.

Доступность:

Аланин применяется с целью укрепления иммунной системы, снижения риска образования камней в почках. Как вспомогательное средство при лечении гипогликемии, для смягчения приступов эпилепсии. Является важным источником энергии для головного мозга и центральной нервной системы.
Также используется для устранения вегетативных симптомов по типу приливов, обусловленных естественной или ятрогенной предменопаузой, менопаузой и постменопаузой, при невозможности назначения заместительной гормональной терапии; перед назначением заместительной гормональной терапии; в комбинации с заместительной гормональной терапией при ее недостаточной эффективности.
Аланин входит в состав множества медицинских препаратов, которые отпускаются из аптек как по рецепту, так и без него.

:Tags

Читать еще: Конфетное дерево (Говения сладкая) , Лотос , Меланизм , Ципрофлоксацин , Эмтрицитабин (Эмтрива) ,

аланин.txt · Последние изменения: 2016/03/12 14:51 — jackhazer

lifebio.wiki

Фенилаланин — Википедия

Фенилаланин

({{{картинка}}})
Систематическое
наименование
2-​амино-​3-​фенилпропановая кислота
Сокращения Фен, Phe, F
UUU, UUC
Хим. формула C9H11NO2
Рац. формула C9H11NO2
Молярная масса 165,19 г/моль
Плотность 1,29 г/см³
Температура
 • плавления 283 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,20
9,09
Рег. номер CAS [63-91-2]
PubChem 6140
Рег. номер EINECS 200-568-1
SMILES
InChI
ChEBI 17295
ChemSpider 5910
NFPA 704
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, сокр.: Фен, Phe, F) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах l и d и в виде рацемата (dl). По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой.

l-Фенилаланин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Участвуя в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, фенилаланин играет значительную роль в фолдинге и стабилизации белковых структур, является составной частью функциональных центров.

Фенилаланин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, разлагающееся при плавлении.

В вакууме при нагревании сублимирует. Ограниченно растворяется в воде, малорастворим в этаноле.

С азотной кислотой даёт ксантопротеиновую реакцию. При нагревании подвергается декарбоксилированию.

В процессе биосинтеза фенилаланина промежуточными соединениями являются шикимат, хоризмат, префенат. Фенилаланин в природе синтезируется микроорганизмами, грибами и растениями. Более подробно биосинтез фенилаланина рассмотрен в статье шикиматный путь.

Для человека, как и для всех Metazoa, фенилаланин является незаменимой аминокислотой и должен поступать в организм в достаточном количестве с белками пищи.

В природе известно несколько путей биодеградации фенилаланина. Основными промежуточными продуктами катаболизма фенилаланина и метаболически связанного с ним тирозина у различных организмов выступают фумарат, пируват, сукцинат, ацетоацетат, ацетальдегид и др. У животных и человека фенилаланин и тирозин распадаются до фумарата (превращается в оксалоацетат, являющийся субстратом глюконеогенеза) и ацетоацетата (повышает уровень кетоновых тел в крови), поэтому эти аминокислоты по характеру катаболизма у животных относят к глюко-кетогенным (смешанным) (см. классификацию аминокислот). Основным метаболическим превращением фенилаланина у животных и человека является ферментативное гидроксилирование этой аминокислоты с образованием другой ароматической аминокислоты — тирозина.

Превращение фенилаланина в тирозин в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как тирозин обычно в достаточном количестве поступает с белками пищи, и его недостатка, как правило, не возникает. Дальнейшим катаболическим превращениям подвергается именно тирозин.

Фенилаланин является предшественником циннамата — одного из основных предшественников фенилпропаноидов. Фенилаланин может метаболизироваться в один из биогенных аминов — фенилэтиламин.

При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его метаболитов (фенилпируват, фениллактат, фенилацетат, орто-гидроксифенилацетат, фенилацетилглутамин), избыточное количество которых отрицательно сказывается на развитии нервной системы.

Известно, что некоторые соединения, структурно близкие (аналоги) протеиногенным аминокислотам, способны конкурировать с этими протеиногенными аминокислотами, и включаться вместо них в состав белков в процессе их биосинтеза (хотя, механизмы белкового синтеза способны дискриминировать аналоги в пользу канонических природных аминокислот).[1] Такие аналоги (антагонисты протеиногенных аминокислот), являясь антиметаболитами, в той или иной мере токсичны для клеток. Для фенилаланина хорошо известны следующие аналоги.

Фенилаланин в промышленных масштабах получают микробиологическим способом[10]. Возможен также химический синтез (синтез Эрленмейера из бензальдегида, синтез Штрекера из фенилацетальдегида) с последующим разделением рацемической смеси при помощи ферментов[11]. Используют фенилаланин для сбалансирования кормов для животных, как компонент спортивного питания, как пищевая добавка. Значительная часть фенилаланина идёт на производство дипептида аспартама — синтетического сахарозаменителя, активно использующегося в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков. Употребление таких продуктов противопоказано лицам, страдающим фенилкетонурией.

  1. 1 2 3 4 5 6 Robert E. Marquis. Fluoroamino Acids and Microorganisms (англ.) // Handbuch der experimentellen Pharmakologie : Научный журнал. — 1970. — Vol. 20, no. 2. — P. 166—192. — doi:10.1007/978-3-642-99973-4_5.
  2. Jason M. Crawford, Sarah A. Mahlstedt, Steven J. Malcolmson, Jon Clardy, Christopher T. Walsh. Dihydrophenylalanine: A Prephenate-Derived Photorhabdus luminescens Antibiotic and Intermediate in Dihydrostilbene Biosynthesis (англ.) // Chemistry & Biology : Научный журнал. — 2011. — Vol. 18, no. 9. — P. 1102—1112. — doi:10.1016/j.chembiol.2011.07.009. — PMID 21944749.
  3. 1 2 Martin J. Pine. Incorporation of l-2,5-Dihydrophenylalanine into Cell Proteins of Escherichia coli and Sarcoma 180 (англ.) // Antimicrobial Agents and Chemotherapy : Научный журнал. — 1975. — Vol. 7, no. 5. — P. 601—605. — PMID 1096808.
  4. Kiso T., Usuki Y., Ping X., Fujita K., Taniguchi M. l-2,5-Dihydrophenylalanine, an inducer of cathepsin-dependent apoptosis in human promyelocytic leukemia cells (HL-60) (англ.) // The Journal of Antibiotics (Tokyo) : Научный журнал. — 2001. — Vol. 54, no. 10. — P. 810—817. — doi:10.7164/antibiotics.54.810. — PMID 11776436.
  5. Munier R. L. Substitution totale de la phénylalanine par l’o- ou la m-fluorophénylalanine dans les protéines d’Escherichia coli (фр.) // Comptes rendus hebdomadaires des séances de l’Académie des sciences : Научный журнал. — 1959. — Vol. 248, no 12. — P. 1870—1873. — PMID 13639380.
  6. Peter James Baker and Jin Kim Montclare. Enhanced Refoldability and Thermoactivity of Fluorinated Phosphotriesterase (англ.) // ChemBioChem : Научный журнал. — 2011. — Vol. 12, no. 12. — P. 1845—1848. — doi:10.1002/cbic.201100221. — PMID 21710682.
  7. Iino T. Genetics and chemistry of bacterial flagella (англ.) // Bacteriological Reviews : Научный журнал. — 1969. — Vol. 33, no. 4. — P. 454—475. — PMID 4906131.
  8. M. H. Richmond. The effect of amino acid analogues on growth and protein synthesis in microorganisms (англ.) // Bacteriological Reviews : Научный журнал. — 1962. — Vol. 26, no. 4. — P. 398—420. — PMID 13982167.
  9. Yingjie Zhang, Hao Fang, Wenfang Xu. Applications and Modifications of 1,2,3,4-Tetrahydroisoquinoline-3-Carboxylic Acid (Tic) in Peptides and Peptidomimetics Design and Discovery (англ.) // Current Protein & Peptide Science : Научный журнал. — 2010. — Vol. 11, no. 8. — P. 752—758. — doi:10.2174/138920310794557691. — PMID 21235510.
  10. Johannes Bongaerts, Marco Krämer, Ulrike Müller, Leon Raeven, Marcel Wubbolts. Metabolic Engineering for Microbial Production of Aromatic Amino Acids and Derived Compounds (англ.) // Metabolic Engineering : Научный журнал. — 2001. — Vol. 3, no. 4. — P. 289—300. — doi:10.1006/mben.2001.0196. — PMID 11676565.
  11. K. Arvid J. Wretlind. Resolution of racemic phenylalanine (англ.) // Journal of Biological Chemistry : Научный журнал. — 1950. — Vol. 186, no. 1. — P. 221—224. — PMID 14778824.

ru.wikipedia.org

научный обзор — SportWiki энциклопедия

Авторы: д.м.н. Александр Дмитриев, врач-эндокринолог Алексей Калинчев

В последние годы в мире возрос интерес к бета-Аланину (β-Аланин, β-Alanine, БА) как биологически активной аминокислоте, применяемой в качестве фармаконутриента с целью повышения физической готовности как спортсменов, так и обычных лиц, занимающихся физкультурой или подверженных повышенным физическим нагрузкам. В период с 2007 по 2015 год выполнено большое количество исследований у разных категорий лиц: профессиональных спортсменов, военных, обычных тренированных и нетренированных лиц, - для определения эффективности бета-аланина, дозировок и схем использования. На основании этих работ сформулированы рекомендации для однократного (острого) и курсового применения β-аланина, сочетания с другими макро-, микро- и фармаконутриентами. В то же время, в отечественной литературе крайне мало работ, посвященных данному вопросу, что затрудняет практическое применение β-аланина. Данный обзор предназначен для восполнения пробела в этом плане и создания основы для будущих российских рекомендаций.

Структура и физико-химические свойства β-Аланина (БА)[править | править код]

Структура Beta-Alanine (Бета-Аланин) и dl-Alpha-Alanine (dl-Альфа-Аланин)

Бета-Аланин (3-аминопропионовая кислота; бета-аминопропионовая кислота; 3-Aminopropionic acid; Beta-Aminopropionic acid) имеет молекулярный вес 89,1 г/моль, чрезвычайно высокую растворимость в воде 545 г/л (при 25оС). Растворимость в воде L-Аланина (альфа-Аланина) при той же температуре - 166 г/л.

Альфа- и бета-Аланин – изомеры, имеют одинаковую формулу С3Н7NO2, но молекулярная структура у них разная. У альфа-Аланина амидная группа прикреплена к центральному углеродному атому, в то время как у бета-Аланина – к концевому углеродному атому. Это обусловливает различные химические свойства. В частности, температура плавления альфа-Аланина – 314°С, бета-Аланина – 196°С.

Экзогенное введение β-Аланина и метаболические процессы в организме[править | править код]

Фармакокинетика[править | править код]

В работе R.C.Harris и соавторов[1] на 28 здоровых молодых мужчинах (возраст 33,5±9,9 года; вес 80,2±17,1 кг) исследовалась динамика концентрации бета-аланина в плазме крови после перорального его введения в нескольких вариантах.

Рис.1. Динамика изменения (по оси абсцисс – время в час) концентрации β-Аланина (БА) в плазме крови человека (по оси ординат – мкмол/л) после однократного перорального введения в дозах 10 (белые кружки), 20 (черные треугольники) и 40 (белые ромбы) мг/кг. (по R.C.Harris и соавт., 2006). Остальные объяснения в тексте.

В исследовании 1 с однократным введением различных доз бета-аланина выявлено, что доза 40 мг/кг β-аланина вызывает побочные эффекты в виде покраснения и покалывания, которые развиваются через 20 мин после перорального применения и продолжаются в течение 1 часа, после чего бесследно исчезают. Эти проявления возникают первично на ушах, лбе, коже черепа, и распространяются далее на нос, руки, спину и ягодицы. Аналогичные, но гораздо менее интенсивные и кратковременные проявления, отмечены и в дозе 20 мг/кг веса тела, и достаточно редко – в дозе 10 мг/кг (ориентировочная фиксированная средняя доза 800 мг на прием). Пики концентраций бета-аланина (рис.1) для всех исследуемых доз наблюдались в интервале 30-40 минут, при этом максимальная концентрация β-аланина в плазме отмечалась в дозе 40 мг/кг (833,5±42,8 мкмол/л на 40-ой минуте), что в 2,2 раза превышает максимальную концентрацию в дозе 20 мг/кг. Эффект дозы 10 мг/кг был очень мал. Затем концентрация БА в плазме быстро снижается в течение часа в дозе 20 мг/кг, и 1,5-2 часов – в дозе 40 мг/кг. Время полужизни (Т1/2) для всех введенных доз составляет около 25 минут. Результаты показали, что имеются существенные различия в абсорбции и динамике содержания бета-аланина в плазме между пероральным введением бета-аланина в чистом виде или в растворе куриного бульона (рис.2).

Рис.2. Динамика изменения (по оси абсцисс – время в час) концентрации β-Аланина (БА) в плазме крови человека (по оси ординат – мкмол/л) после однократного перорального введения БА в чистом виде в дозе 40 мг/кг (белые ромбы), и в такой же дозе в составе куриного бульона (черные квадраты). (по R.C.Harris и соавт., 2006). Остальные объяснения в тексте.

Из графиков видно, что куриный бульон замедляет всасывание бета-аланина, снижает пик его концентрации в плазме крови, но пролонгирует время повышения концентрации. Так, пик концентрации в плазме при введении бета-аланина в составе куриного бульона примерно в два раза ниже, чем при введении бета-аланина в чистом виде (427,9±66,1 мкмол/л на 90-ой минуте, и 833,5±42,8 мкмол/л на 40-ой минуте, соответственно).

В исследовании 1 оценивалась также потеря введенного перорально бета-аланин с мочой в зависимости от дозы. Потери составили 0,6±0,09%, 1,5±0,4% и 3,6±0,5% для доз 10, 20 и 40 мг/кг, соответственно.

Рис.3. Динамика изменения (по оси абсцисс – время в час) концентрации β-Аланина (БА) в плазме крови человека (по оси ординат – мкмол/л) после трехкратного перорального введения БА (с интервалом в три часа) в дозе 10 мг/кг в первый (черные треугольники) и в 15-й день (белые ромбы). (по R.C.Harris и соавт., 2006). Остальные объяснения в тексте.

В исследовании 2 с двухнедельным введением бета-аланина в дозе 10 мг/кг веса тела 3 раза в день (три приема бета-аланина с 9.00 утра с равными интервалами в 3 часа) и примерной разовой дозой 800 мг выявлено (рис.3), что концентрация бета-аланина в плазме после каждого приема препарата успевала вернуться к исходным значениям (через 3 часа) перед следующим приемом. Побочные эффекты, характерные для более высоких доз и, частично, для данной дозы при первом применении, при повторных приемах уже не проявлялись. Пик концентрации бета-аланина в плазме после приема дозы 10 мг/кг составлял такую же величину, что и в исследовании 1.

В исследовании 3 с 4-х недельным введением бета-аланина (4 раза в день по 800 мг, т.е. примерно 10 мг/кг веса) не выявлено каких-либо изменений биохимических и гематологических показателей в плазме крови, а также проявлений побочных эффектов. Параллельно в течение 4-х недель приема препарата происходило нарастание содержания карнозина в мышечной ткани с исходных 22,7±1,1 ммол/кг/дм до 33,4±4,0 ммол/кг/дм к концу 4-ой недели (в среднем +47%). Это расценивается в качестве положительного эффекта в плане регуляции рН мышечных клеток, обеспечения нормального перехода мышц из состояния отдыха в рабочее (тренировочное) состояние, и наоборот, а также снижения лактата.

В связи с выявленным снижением выраженности и частоты побочных эффектов бета-аланина при замедлении всасывания в кишечнике, были созданы ретардные формы с постепенным высвобождением бета-аланина (таблетки, порошки). Изучению фармакокинетики и связанных побочных эффектов одной из таких форм бета-аланина в виде таблеток (slow-release - SR) c постепенным выделением β-аланина посвящена работа J.Decombaz и соавторов[2]. В рандомизированном одиночном-слепом исследовании на 11 здоровых добровольцах сравнивались основные фармакокинетические параметры однократного утреннего введения обычного водного раствора бета-аланина и ретардных таблеток в дозе 1,6 г (табл.1).

Таблица 1. Сравнительный фармакокинетический анализ однократного болюсного введения двух пероральных форм бета-аланина (быстрое и медленное высвобождение активного вещества). Примечания: Сmax (мкмол/л) – максимальная (пик) концентрация бета-аланина в плазме крови; Тmax (мин) – время достижения максимальной концентрации в плазме крови; AUC (мкмол/л/час) – площадь под кривой концентрация/время; Ka (мин) – константа скорости абсорбции; Tlog (мин) – время первого появления БА в плазме; Т1/2 (мин) – время полужизни БА. TABa – таблетки с замедленным высвобождением БА; REFb – водный раствор БА сравнения (референтный). По J.Decombaz и соавт. (2012).

Как видно из таблицы 1, величина пика концентрации (Сmax) при приеме ретардных таблеток была примерно в три раза ниже, чем в случае водного раствора, а время его достижения (Тmax) – в два раза дольше (1 час против 0,5 часа). В то же время не выявлено различий в площадях под кривыми «концентрация/время», снижались потери β-аланина с мочой (202 против 663 мкмол, Р<0,0001) и повышалось удержание бета-аланина в организме (98.9% против 96.3%, Р<0.001). Побочные эффекты, описанные ранее как покраснение и покалывание в определенных участках кожи, и соответствующие по времени максимуму концентрации β-аланина в плазме крови, были значительно менее выражены при приеме ретардных таблеток (Р<0,001), а по частоте возникновения приближались к эффекту плацебо. Таким образом, применение ретардных форм, обеспечивающих замедленное высвобождение бета-аланина в кишечнике, позволяет избежать побочных эффектов неретардированных форм бета-аланина при сохранении величины основного показателя (для хронического применения вещества) – площади под кривой «концентрация-время». Эти факторы обеспечивают, по крайней мере для тех спортсменов, которые болезненно реагируют на покраснение кожи и парестезии при применении повышенных доз бета-аланина, несомненные преимущества SR-форм.

Метаболизм[править | править код]

Особенности метаболизма β-аланина обусловлены его химической структурой. На рисунке 4 представлено сходство бета-аланина с некоторыми другими аминокислотами и процесс образования карнозина в скелетных мышцах.

Рис.4. Сходство химической структуры БА, Глицина и ГАМК (вверху) и биохомический процесс образования Карнозина в скелетных мышцах (внизу). По J.Caruso и соавт., 2012.

Бета-аланин – непротеиногенная аминокислота (не участвует в синтезе белков) и продуцируется в самом организме в процессе распада пиримидинов, декарбоксилирования кишечной микрофлорой L-аспартата и трансаминирования при взаимодействии 3-оксопропаната и L-аспартата[3]. Синтез бета-аланина происходит в печени в процессе необратимой деградации тимина, цитозина и урацила. После синтеза β-аланина транспортируется в мышечные клетки, проникает в сарколемму за счет натрий и хлор-зависимой транспортной системы, которая может быть универсальной для сходных по химической структуре аминокислот (рис.4). Аналогичный процесс происходит и в ЦНС, где БА играет роль нейропередатчика и нейромодулятора, имеет идентифицированные места связывания с рецепторами ГАМК, NMDA и глицина в гиппокампе и некоторых других структурах, участвующих в формировании когнитивных функций.

Внутри возбудимых клеток β-аланин может формировать дипептидную связь с гистидином в процессе АТФ-зависимой реакции и действия фермента карнозин-синтетазы, образуя карнозин (рис.4). Синтез карнозина регулируется величиной поступления β-аланина внутрь мышечных волокон[4], уровнем активности карнозин-синтетазы и, в отсутствие достаточного поступления бета-аланина с пищей, печеночным синтезом бета-аланина и его транспортом в скелетные мышцы[5]. Нормальный уровень внутриклеточного карнозина 20-30 ммол/кг-1 сухого веса тела, у мужчин он выше, чем у женщин, с возрастом понижается в среднем на 47% к 70 годам по сравнению с 20-летними лицами. Существует прямая корреляционная связь возрастного снижение β-аланина и тестостерона. Карнозин, как и бета-аланин, выполняет множество функций: снижение окисления липидов и протеинов; повышение АТФ-азной активности; регуляция функции макрофагов; защита клеточных мембран; образование хелатов двухвалентных катионов и др., в том числе, связанных с процессом старения. Важным аспектом является участие в нейрогенной регуляции, особенно, в процессах памяти.

Фармакодинамика (механизм действия)[править | править код]

Карнозин (β-Аланил-L-Гистидин) – естественный дипептид организма, образующийся, как уже отмечалось выше, в результате соединения бета-аланина и Гистидина при помощи карнозин-синтетазы. Депо карнозина находится в скелетных мышцах. Распад этого соединения происходит под влиянием фермента карнозиназы, которая локализуется в сыворотке крови и ряде тканей, но отсутствует в мышечной ткани[6]. Поэтому пероральное введение карнозина – неэффективный метод повышения содержания уровня внутримышечного карнозина, т.к. поступающий через кишечник карнозин в конечном счете полностью метаболизируется перед попаданием в мышцы[7]. Роль Карнозина как внутриклеточного протонного буфера впервые была выявлена еще в 1953 году в СССР С.Е.Севериным[8], который показал, что отсутствие карнозина приводит к быстрому развитию усталости и ацидоза. По показателю логарифма константы диссоциации (pKa) равному 6.83 и высокой концентрации в мышцах карнозин представляется более эффективным буфером, чем два других физико-химических буфера - бикарбонат (pKa 6.3) или неорганический фосфат (pKa 7.2), при превышении физиологического диапазона рН. Предварительные данные показывают, что вклад карнозина в буферизационную способность мышц составляет от 7 до 40%. Данные о способности пищевых добавок β-аланина увеличивать внутримышечную концентрацию карнозина и снижать посттренировочную редукцию рН (ацидоз, вызванный физической нагрузкой), подтверждают концепцию о значительной роли карнозина в буферных системах мышечной ткани.

Потенциальная физиологическая роль карнозина не ограничивается функцией протонного буфера. В процессе повышенных физических нагрузок образуется большое количество реактивных кислородных радикалов, которые вносят существенный вклад в развитие утомляемости и мышечных повреждений. Карнозин препятствует действию этих субстанций, выступая в роли антиоксиданта[9], а также связывая в виде хелатных соединений ионы таких металлов как медь и железо.

Пищевые добавки бета-аланина и физическая подготовка военнослужащих[править | править код]

В процессе интенсивных физических тренировок военных и повышения их боеготовности часто отмечается снижение физической формы. Применение специальных пищевых добавок с целью избежать подобных спадов физической формы – обычная практика в армиях многих стран. В частности, в США частота применения БАДов достигает 30-40% в зависимости от рода войск и характера выполняемых задач. Следует подчеркнуть, что в армейской подготовке военнослужащих западных стран, как и в спортивной подготовке спортсменов, проявляется четкая тенденция к смещению акцента с применения фармакологических средств на использование нутритивных методов повышения физической готовности. Так, ряд членов Медицинской Корпорации армии США высказал необходимость исследования нефармакологических (недопинговых) альтернатив снижения утомляемости военнослужащих в процессе тренировки выносливости и выполнения тактических задач[10].

Β-Аланин (БА) очень популярная добавка[11][12], используемая для повышения мышечной силы и мощности у тренированных спортсменов. Однако, до настоящего времени отсутствовали исследования влияния бета-аланина на функциональную подготовку солдат, выполняющих специфические оперативные задачи. Проблема заключалась в том, что военные врачи при назначении бета-аланина руководствовались результатами исследований на спортсменах и экстраполировали их в отношении военных, без учета специфики стоящих перед ними задач, адаптации к специальным тренировочным программам. Считалось, что результаты, полученные в конкурентных видах спорта, автоматически можно переносить на армию без анализа влияния бета-аланина на выполнение тактических заданий.

Первая работа по специальной оценке эффективности бета-аланина у военнослужащих была опубликована только в 2014 году R.Ko и соавторами[13]. В этом обзоре, сделанном по заказу Министерства обороны, анализируется безопасность и эффективность бета-аланина и его комбинаций с другими фармаконутриентами в процессе физической подготовки, снижения усталости, восстановления после упражнений у военнослужащих в целом на основе 13 баз данных. Чрезвычайная вариабельность исследованных групп лиц, доз бета-аланина, их комбинаций, отсутствие привязки к выполнению физических упражнений и многие другие факторы не позволили дать положительное заключение об эффективности бета-аланина.

Исследования, проведенные J.R.Hoffman и соавторами[11][12][14] позволили более детально оценить эффективность бета-аланина при выполнении специфических военных заданий с повышенной физической нагрузкой, требующих решения тактических задач.

В исследовании 2014 года J.R.Hoffman и соавторы[14] показали, что прием бета-аланина (6 г/день) в течение 4-х недель молодыми здоровыми солдатами элитного военного подразделения армии Израиля увеличивает мощность физических движений (прыжков), точность стрельбы и скорость поражения цели. Эти улучшения в подготовке выявляются после 4 недель высокоинтенсивных тренировок и однократного бега (4 км) на выносливость. В то же время не выявлено улучшений когнитивных функций под влиянием бета-аланина в условиях повышенных нагрузок и утомления. Авторы объясняют этот факт возможной неадекватностью используемого теста в данных условиях для оценки изменений когнитивных функций.

Рис.7. Изменение содержания карнозина (ммоль) в скелетных мышцах (gastrocnemius) солдат элитного военного подразделения после 30 дней дней приема бета-аланина в дозе 6 г/день (темный столбик) или плацебо (светлый столбик)

В последующих работах J.R.Hoffman и соавторы[11][12] на солдатах этого же элитного подразделения сил самообороны Израиля исследовали влияние ежедневного приема бета-аланина в дозе 6 г/день в течение 30 дней на содержание карнозина в мышцах и мозге методом магнитно-резонансной спектроскопии (МРС – MRS – диагностический метод исследования, основанный на использовании явления ядерного магнитного резонанса для получения биохимического профиля тканей). Оценивалась также физическая готовность и когнитивные функции, но уже с помощью другого теста, более адекватного специфике задач данного подразделения. Через 30 дней отмечено значительное увеличение содержания карнозина в мышцах (рис.7), совпадающее с изменениями, наблюдаемыми ранее у спортсменов, но без изменения уровня карнозина в мозге.

Улучшение физической готовности носило выборочный характер и касалось, в основном, однократного кратковременного (в интервале 60-360 секунд) упражнения (переноска пострадавшего на 50 метров) (рис.8).

Рис.8. Изменение (∆, сек, по оси ординат) времени выполнения теста «переноска пострадавшего» на 50 метров у солдат элитного военного подразделения после 30 дней приема бета-аланина в дозе 6 г/день (темный столбик) или плацебо (светлый столбик)

С помощью нового теста удалось выявить достоверное улучшение когнитивных функций на фоне приема бета-аланина, что проявлялось не только повышением точности стрельбы, но и способностью сохранять фокусировку в условиях массированного огня. Этот факт расценен авторами как результат антистрессорного опосредованного действия бета-аланина.

Бета-аланин как потенциальный протектор посттравматических стрессовых нарушений[править | править код]

По данным Американской Ассоциации Психиатров стресс, перенесенный вследствие травмы, в ряде случаев служит причиной значительных поведенческих изменений, включая боязнь высоких нагрузок, потерю концентрации, неадекватность реакций на события и др. Имеются основания предполагать, что повышение уровня карнозина в мозге оказывает антидепрессанто-подобное действие[15]. J.R.Hoffman и соавторами[16] выполнена экспериментальная работа, которая создает основу для еще одного направления применения бета-аланина в спортивной медицине – нутритивно-метаболической терапии (НМТ) и предотвращения развития посттравматического стресс-синдрома, ускорения процесса адаптации спортсменов после травм. В опытах на крысах 30-дневное пероральное введение бета-аланина в дозе 100 мг/кг значительно уменьшало поведенческие реакции, характерные для посттравматического состояния. Нормализация поведения сопровождалась повышением концентрации карнозина в гиппокампе.

Приобретение

  1. ↑ Harris R.C., Tallon M.J., Dunnett M. et al. The absorption of orally supplied beta-alanine and its effect on muscle carnosine synthesis in human vastus lateralis. Amino Acids. 2006, 30(3):279–289.
  2. ↑ Decombaz J., Beaumont M., Vuichoud J. et al. Effect of slow-release b-alanine tablets on absorption kinetics and paresthesia. Amino Acids. 2012, 43:67–76.
  3. ↑ Tiedje K.E., Stevens K., Barnes, S., Weaver D.F. β-Alanine as a small molecule neurotransmitter. Neurochem. Int. 2010, 57, 177–188.
  4. ↑ Derave W., Everaert I., Beeckman S., Baguet A. Muscle carnosine metabolism and beta-alanine supplementation in relation to exercise and training. Sports Med. 2010, 1, 40(3):247-263.
  5. ↑ Harris, R.C., Wise, J.A., Price, K.A. et al. Determinants of muscle carnosine content. Amino Acids 2012, 43, 5–12.
  6. ↑ Sale C, Saunders B, Harris RC. Effect of beta-alanine supplementation on muscle carnosine concentrations and exercise performance. Amino Acids. 2010, 39(2):321–333.
  7. ↑ Gardner M.L., Illingworth K.M., Kelleher J., Wood D. Intestinal absorption of the intact peptide carnosine in man, and comparison with intestinal permeability to lactulose. J. Physiol. 1991, 439(1):411–422.
  8. ↑ Severin S.E., Kirzon M.V., Kaftanova T.M. Effect of carnosine and anserine on action of isolated frog muscles. Dokl. Akad. Nauk SSSR.1953, 91(3):691–694.
  9. ↑ усталости Klebanov G.I., Teselkin Yu. O., Babenkova I.V. et al. Effect of carnosine and its components on free-radical reactions. Membr Cell Biol. 1998, 12(1):89–99.
  10. ↑ Russo M.B., Arnett M.V., Thomas M.L., Caldwell J.A. Ethical use of cogniceuticals in the militaries of democratic nations. Am. J. Bioeth. 2008, 8:39–49.
  11. 11,011,111,2 Hoffman J.R., Stout J.R., Harris R.C., Moran D.S. β‑Alanine supplementation and military performance. Amino Acids. 2015a, 47: 2463-2474.
  12. 12,012,112,2 Hoffman J.R., Landau G., Stout J.R. et al. β-Alanine ingestion increases muscle carnosine content and combat specific performance in soldiers. Amino Acids. The Forum for Amino Acid, Peptide and Protein Research. 2015b, 47(3): 627-636.
  13. ↑ Ko R., Low Dog T., Gorecki D.K. et al. Evidence-based evaluation of potential benefits and safety of beta-alanine supplementation for military personnel. Nutr. Rev. 2014, 72:217–225.
  14. 14,014,1 Hoffman J.R., Landau G., Stout J.R. et al. β-alanine supplementation improves tactical performance but not cognitive function in elite special operation soldiers. J. Int. Soc. Sports Nutr. 2014, 11:15.
  15. ↑ Tomonaga S., Yamane H., Onitsuka E. et al. Carnosine-induced anti-depressant-like activity in rats. Pharmacol. Biochem. Behav. 2008, 89:627–632.
  16. ↑ Hoffman J.R., Ostfeld I., Stout J.R. et al. β‑Alanine supplemented diets enhance behavioral resilience to stress exposure in an animal model of PTSD. Amino Acids, 2015c, 47:1247–1257.

sportwiki.to

аланин - Alanine - qwe.wiki

аланин

L - аланин

имена
название IUPAC

аланин

Другие имена

2-аминопропановые кислоты

Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
  • 64234 ( D - изомер) Y
  • 5735 ( L - изомер) Y
  • 582 (Рацемический) Y
ИКГВ InfoCard 100.000.249
Номер EC 206-126-4
KEGG
UNII
  • InChI = 1S / C2h5Nh3COOH / C1-2 (4) 3 (5) 6 / h3H, 4h3,1h4, (Н, 5,6) / Т2 / м1 / s1 Y  Ключ: QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N Y 
  • InChI = 1 / C3H7NO2 / C1-2 (4) 3 (5) 6 / h3H, 4h3,1h4, (Н, 5,6)

    Ключ: QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYAA

  • О = С (O) С (Н) С

  • O = C (O) [C @@ Н] (Н) С

свойства
С 3 Н 7 Н О 2
Молярная масса 7001890940000000000 ♠89,094  г · моль -1
Внешность белый порошок
плотность 1,424 г / см 3
Температура плавления 258 ° С (496 ° F, 531 К) (сублимируется)
167,2 г / л (25 ° С)
войти P -0,68
Кислотность (р К )
  • 2,34 (карбоксильная, H 2 O)
  • 9,87 (амины, H 2 O)
-50,5 · 10 -6 см 3 / моль
Дополнительная страница данных
Показатель преломления ( п ),
Диэлектрическая постоянная (ε г ) и т.д.

Термодинамические
данные

Фазовое поведение
твердое тело-жидкость-газ
УФ , ИК , ЯМР , МС
За исключением случаев, когда указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
N проверить  ( что   ?) YN
ссылки Infobox

Аланин (символ Ала или ) представляет собой α- аминокислота , которая используется в биосинтезе белков . Он содержит альфа-аминогруппу (которая находится в протонированной форме, -NH 3 + , в биологических условиях), альфа-карбоновой кислоты (группа , которая находится в депротонированной форме, -COO - , в биологических условиях) и боковая цепь метильной группы , что делает его неполярная , алифатическая аминокислоту. Это не является существенным для человека: потому что тело может синтезировать его, он не должен присутствовать в рационе. Он кодируется всеми кодонов , начиная с GC (ГПА, GCC, GCA и ГКГ).

L - изомер аланина ( левая рука ) является тот , который включен в белки. L - аланин уступает только лейцин в скорости появления, что составляет 7,8% от первичной структуры в образце 1,150 белков . Правая рукой форма, D - аланин происходит в полипептидах в некоторых бактериальных клеточных стенках р. 131 , а в некоторых пептидных антибиотиков , и происходит в тканях многих ракообразных и моллюсков в качестве осмолита .

История и этимология

Аланин был впервые синтезирован в 1850 году Штреккер . Аминокислота была назван аланин на немецком языке , в отношении альдегида с инфиксной -ап- для удобства произношения, немецкого окончания используемого химических соединений , являющихся аналог английского -ine .

Состав

Аланин является алифатической аминокислоты, поскольку боковая цепь соединена с α-углеродного атома представляет собой метильную группу (-CH 3 ), что делает его самой простой α-аминокислоты , за исключением глицина . Метил боковой цепи аланина не является реактивным и поэтому вряд ли когда - либо непосредственно участвует в функции белка.

Из - за боковую цепь аланина, не может быть фосфорилируются (только соединения , как 3-фосфина-L-аланин и 3-Hydroxyphosphinylalanine известны), это полезно в потере функциональных экспериментов в отношении фосфорилирования . Некоторые методы включают создание библиотеки генов, каждый из которых имеет точечную мутацию в другом положении в зоне интереса, иногда даже каждую позицию во всем гене: это называется «сканирующий мутагенез». Самый простой способ, и первый, были использованы, так называемые «аланинсканирующий», где каждая позиция , в свою очередь мутируют в аланин.

источники

Диетические источники

Аланин является заменимой аминокислотой , то есть он может быть изготовлен человеческим организмом, и не должен быть получен с помощью диеты. Аланин встречается в самых разнообразных продуктах, но особенно сосредоточены в мясе.

Биосинтез

Аланин может быть синтезирован из пирувата и разветвленная цепь , аминокислоты , такие как валин , лейцин и изолейцин .

Аланин чаще всего получают путем восстановительного аминирования из пирувата , в двухстадийном процессе. На первом этапе, α-кетоглутарат , аммиак и НАДН преобразуются глутаматдегидрогеназой в глутамат , NAD + и воду. На втором этапе, аминогруппа новообразованного глутамата передается в пируват с помощью аминотрансферазы фермента, регенерация -кетоглутарата, и превращение пируваты в аланин. Чистый результат состоит в том , что пируват и аммиак преобразуется в аланин, потребляя один восстановительный эквивалент . п. 721 , потому что трансаминирование реакция легко обратима и пирувато присутствуют во всех клетках, аланин может быть легко сформирован и , таким образом , имеют тесные связи с метаболическими путями , такими как гликолиз , глюконеогенез , и цикл лимонной кислоты .

Химический синтез

Рацемический аланина может быть получен путем конденсации ацетальдегида с хлористым аммонием в присутствии цианида натрия по реакции Штрекера , или с помощью аммонолиза из 2-бромпропановой кислоты :

деградация

Аланин в разбивке по окислительного дезаминирования , обратной реакции реакции восстановительного аминирования , описанного выше, катализируемой теми же самыми ферментами. Направление процесса в значительной степени контролируется относительной концентрации субстратов и продуктов реакций , участвующих. п. 721

Физиологические функции

Глюкоза-аланин цикл

У млекопитающих, аланин играет ключевую роль в глюкозо-аланин цикла между тканями и печени. В мышечной и других тканей , которые разрушают аминокислоты для топлива, аминогруппы собирают в виде глутамата путем переаминирования . Глутамат может затем передать его аминогруппу в пируват , продукт мышечного гликолиза , благодаря действию аланинаминотрансферазы , образуя аланин и -кетоглутарат . Аланина попадает в кровь, и транспортируется в печень. Аланин аминотрансферазы реакция происходит в обратном направлении в печени, где регенерированный пируват используют в глюконеогенеза , образуя глюкозу , которая возвращает к мышцам через систему циркуляции. Глутамат в печени входит в митохондрии и разбивается на глутаматдегидрогеназы в -кетоглутарата и аммония , который в свою очередь , участвует в цикле мочевины с образованием мочевины , которая выводится из организма через почки.

Цикл глюкоза-аланин позволяет пируват и глутамат быть удалены из мышцы и безопасно транспортируется в печень, где глюкоза регенерированной из пирувата , а затем возвращается в мышцы: это перемещает энергетическое бремя глюконеогенеза в печени , а не мышцы, а также все имеющиеся АТФ в мышце может быть посвящены мышцами. Это катаболический путь, и опирается на распад белка в мышечной ткани. Независимо от того, в какой степени происходит это в не-млекопитающих , остается неясным.

Ссылка на сахарный диабет

Изменения в цикле аланина , которые увеличивают уровни сыворотки аланин аминотрансферазы (ALT) связаны с развитием диабета типа II.

Химические свойства

( S ) аланин (слева) и ( R ) аланин (справа) в цвиттерионных форме при нейтральном рНе

Свободнорадикальная стабильность

Дезаминирование из аланина молекулы дает стабильный алкил свободного радикала , СНО 3 С НИМ - . Дезаминирование может быть индуцировано в твердом или водном аланине излучения.

Это свойство аланин используется в дозиметрических измерений в лучевой терапии . Когда нормальная аланина облучают, излучение вызывает определенные молекулы аланина , чтобы стать свободными радикалами, и, так как эти радикалы являются стабильными, содержание свободных радикалов в дальнейшем может быть измерено с помощью электронного парамагнитного резонанса , с тем , чтобы выяснить , сколько радиации аланин подвергал воздействию , Это считается биологически значимым показателем количества радиационных повреждений , что живой ткани будет страдать под тем же воздействием радиации. Планы лечения радиотерапии могут быть доставлены в тестовом режиме с аланином гранул, которые затем могут быть измерены , чтобы проверить , что предполагаемый рисунок дозы облучения правильно доставлен системой обработки.

Рекомендации

внешняя ссылка

ru.qwe.wiki

названия, формулы, значение. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин :: SYL.ru

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-Nh3). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина - животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин - медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин - эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов - упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот - это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты - кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе - отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.

www.syl.ru

Аминокислоты — Википедия

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). [1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, например во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречается в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ.[1]

Открытие аминокислот в составе белков[править | править код]

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Впервые выделен[2]
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен[de]
Глутамин Gln, Q
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен[en]
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шёлка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Коссель[3], С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и другие

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl HCl • NH2 —CH2 —COOH (Хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на рибосомах.

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[4], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов.[6] Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[7].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.[8]

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).[9][10] Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.[11]

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[12]. Решение этого вопроса смотрим в работе[13]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация[править | править код]

Аминокислота 3-буквы[14] 1-буква[14] аминокислот мнемоническое

правило[15]

Полярность[16] радикалу Mr Vw

3)

pI шкала гидрофобности[17] частота в белках (%)[18]
Глицин Gly G GGU, GGC, GGA, GGG Glycine Неполярные Алифатические 75,067 48 6,06 −0,4 7,03
Аланин Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Alanine Неполярные Алифатические 89,094 67 6,01 1,8 8,76
Валин Val V GUU, GUC, GUA, GUG Valine Неполярные Алифатические 117,148 105 6,00 4,2 6,73
Изолейцин Ile I AUU, AUC, AUA Isoleucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,05 4,5 5,49
Лейцин Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG Leucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,01 3,8 9,68
Пролин Pro P CCU, CCC, CCA, CCG Proline Неполярные Гетероциклические 115.132 90 6,30 −1,6 5,02
Серин Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC Serine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 105,093 73 5,68 −0,8 7,14
Треонин Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Threonine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 119,119 93 5,60 −0,7 5,53
Цистеин Cys C UGU, UGC Cysteine Полярные Серосодержащие 121,154 86 5,05 2,5 1,38
Метионин Met M AUG Methionine Неполярные Серосодержащие 149,208 124 5,74 1,9 2,32
Аспарагиновая

кислота

Asp D GAU, GAC asparDic acid Полярные

заряженные

отрицательно

заряженные отрицательно 133,104 91 2,85 −3,5 5,49
Аспарагин Asn N AAU, AAC asparagiNe Полярные Амиды 132,119 96 5,41 −3,5 3,93
Глутаминовая

кислота

Glu E GAA, GAG gluEtamic acid Полярные

заряженные

отрицательно

заряженные отрицательно 147,131 109 3,15 −3,5 6,32
Глутамин Gln Q CAA, CAG Q-tamine Полярные Амиды 146,146 114 5,65 −3,5 3,9
Лизин Lys K AAA, AAG before L Полярные заряженные положительно 146,189 135 9,60 −3,9 5,19
Аргинин Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG aRginine Полярные заряженные положительно 174.203 148 10,76 −4,5 5,78
Гистидин His H CAU, CAC Histidine Полярные

заряженные

положительно

Гетероциклические 155,156 118 7,60 −3,2 2,26
Фенилаланин Phe F UUU, UUC Fenylalanine Неполярные Ароматические 165,192 135 5,49 2,8 3,87
Тирозин Tyr Y UAU, UAC tYrosine Полярные Ароматические 181,191 141 5,64 −1,3 2,91
Триптофан Trp W UGG tWo rings Неполярные Ароматические,

Гетероциклические

204,228 163 5,89 −0,9 6,73
По радикалу[править | править код]
По функциональным группам[править | править код]
По классам аминоацил-тРНК-синтетаз[править | править код]

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза[править | править код]

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников[править | править код]

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных[править | править код]

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

«Миллеровские» аминокислоты[править | править код]

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.[19]

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.[20]

  1. 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
  2. ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
  3. Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43.
  4. Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891 —2894.
  5. CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (неопр.) (1 февраля 2000). Дата обращения 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
  6. J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658.
  7. Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x.
  8. H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X.
  9. Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
  10. Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009.
  11. Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847.
  12. Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14.
  13. Burtyka M.V. Биометрия: метрика молекулярного углеродистого многообразия.CTAG biometry=http://biometry-burtyka.blogspot.com.
  14. 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  15. Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил
  16. 1 2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
  17. J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836.
  18. Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978.
  19. Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
  20. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.
Основные группы

ru.wikipedia.org

Dl-аланин. Мини-справочник по химическим веществам (3340 веществ)

Алф. указатель: 1-9 A-Z А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Щ Э Я


Внешний вид:

игольчатые кристаллы (растворитель перекристаллизации - вода)

Брутто-формула (система Хилла): C3H7NO2

Формула в виде текста: h3NCH(Ch4)COOH

Молекулярная масса (в а.е.м.): 89,1

Температура плавления (в °C): 295

Растворимость (в г/100 г или характеристика):

ацетон: не растворим
вода: 16,6 (25°C)
вода: 32,2 (75°C)
диэтиловый эфир: не растворим
пиридин: растворим
этанол: 0,084 (25°C)
этанол: 0,57 (75°C)

Метод получения 1.

(лабораторный синтез)
Источник информации: "Синтезы органических препаратов" сб.1 М.1949 стр. 20-22

К 100 мл эфира, находящимся в 2-литровой склянке, прибавляют 131 г (3 моль) свежеперегнанного ацетальдегида (удобно получать перегонкой паральдегида в присутствии следов серной кислоты) и охлаждают полученную смесь до 5°С в ледяной бане. Затем приливают раствор 180 г (3,4 моль) хлористого аммония в 550 мл воды и вслед за ним — охлажденный до 0°С раствор 150 г (3,1 моль) цианистого натрия в 400 мл воды. Раствор цианистого натрия следует прибавлять медленно и при непрерывном охлаждении, чтобы предупредить улетучивание ацетальдегида.

По прибавлении раствора цианистого натрия склянку плотно закупоривают, помещают в качалку и взбалтывают смесь в течение 4 час. при комнатной температуре. По истечении этого времени раствор переливают в 3-литровую колбу и прибавляют к нему 600 мл концентрированной соляной кислоты уд. веса 1,19, причем работают в вытяжном шкафу (осторожно! – выделяется токсичный циановодород). Затем колбу соединяют с нисходящим холодильником и отгоняют воду на голом пламени до тех пор, пока не начнется выпадение твердого осадка. После этого нагревание прекращают, переносят смесь в большую чашку и выпаривают на паровой бане досуха (Во время выпаривания на поверхности раствора образуется корка кристаллов, которую нужно непрерывно разбивать. Для ускорения выпаривания над жидкостью полезно продувать воздух — в этих условиях корка не образуется.).

Сухой остаток тщательно размешивают с 800 мл 95%-ного спирта, смесь фильтруют, спирт отгоняют на водяной бане и последние следы его удаляют нагреванием в вакууме. Еще теплый остаток растворяют в 500 мл 95%-ного спирта, содержащего 2% соляной кислоты, и охлаждают. Затем прибавляют 200 мл эфира и раствор фильтруют. Таким образом удаляются почти весь хлористый натрий и хлористый аммоний, так что раствор содержит только следы этих веществ. После фильтрования алкоголь и эфир отгоняют, а остаток свободной соляной кислоты удаляют нагреванием на водяной бане в вакууме.

Оставшийся в колбе солянокислый аланин растворяют в 1500 мл воды и переносят раствор в металлический сосуд емкостью в 2 л. Затем прибавляют 220 г желтой окиси свинца и слабо кипятят смесь в течение 1 часа. При кипячении к смеси прибавляют время от времени небольшие количества воды, чтобы сохранить первоначальный объем раствора (Во время кипячения с окисью свинца необходимо прибавлять воду, потому что хлористый свинец не кристаллизуется из концентрированных растворов аланина). По охлаждении кристаллизуется хлористый свинец; его отсасывают и снова кипятят раствор в течение часа со 100 г окиси свинца. Затем медленно прибавляют 20 г свеже-осажденной гидроокиси свинца и продолжают кипячение еще 10 мин., после чего раствор снова охлаждают и фильтруют (Если раствор все еще содержит соли аммония, то необходима дополнительная обработка с помощью 100 г окиси свинца). Содержание хлорида в растворе не должно превышать количества, эквивалентного 50—75 мл нормального раствора (титрование нитратом серебра по Фольгарду).

Жидкость снова доводят до кипения и прибавляют вычисленное количество окиси серебра, чтобы удалить остаток хлоридов. Хлористое серебро отфильтровывают, после чего свинец осаждают сероводородом.

Полученный после фильтрования раствор бледно-соломенного цвета упаривают до объема приблизительно 400 мл, прибавляют к нему 600 мл 95%-ного спирта и сильно охлаждают. Выпадает аланин; его отсасывают, промывают 200 мл спирта и сушат. Таким образом получается 100—120 г чистого бесцветного продукта.

Чтобы выделить еще 40—50 г аланина, следует упарить маточный раствор до объема 100 мл, прибавить к остатку 250 мл спирта и охладить раствор до 0°С. Общий выход: 140—160 г (52—60% теоретического).

Полученный по описанному способу аланин достаточно чист для большинства целей. Его можно перекристаллизовать растворением в минимальном количестве горячей воды (около 450 мл) с прибавлением двух объемных частей спирта.

Замечания к синтезу

1. Работа с цианидами требует большой осторожности из-за их высокой токсичности.

Метод получения 2.

(лабораторный синтез)
Источник информации: "Синтезы органических препаратов" сб.1 М.1949 стр. 23-24

В склянку (с притертой пробкой) емкостью около 3,5—4 л наливают 3 л (44,5 мол., 2700 г) концентрированного водного аммиака уд. веса 0,9 (примечание 1), охлаждают его до 1—4°С и медленно при помешивании приливают 100 г (0,65 мол., 59 мл) холодной (1—4°С) альфа-бромпропионовой кислоты (примечание 2). Смесь оставляют стоять при комнатной температуре не менее чем на 4 дня (примечание 3), после чего раствор упаривают до объема 300 мл (примечание 4), фильтруют и фильтрат вновь упаривают до 200 мл. Затем раствор охлаждают до комнатной температуры и приливают 1 л метилового спирта (примечание 5). После стояния в течение ночи в холодильном шкафу (0—4°С) кристаллы отсасывают и промывают сперва 250 мл метилового спирта, а затем таким же количеством эфира (примечание 6). Выход сырого аланина: 42—48 г.

С целью очистки сырой продукт растворяют в 200 мл воды (если нужно, то раствор нагревают), добавляют 1 л метилового спирта, и смесь оставляют на ночь в холодильном шкафу. После этого продукт отсасывают и промывают так, как это было описано выше. Выход чистого dl-аланина с т. пл. 285°С (с разложением) на блоке Макенна (примечание 7) составляет 38—42 г (65—70% теоретич.). Этот продукт не содержит бромида и содержит только следы аммиака. Если требуется особенно чистый продукт, то его еще раз переосаждают таким же образом из метилового спирта (примечание 8).

Примечания

1. Применение большого избытка аммиака (70 мол.) ведет к меньшему образованию альфа-иминодипропионовой кислоты и других аналогичных продуктов.

2. альфа-Бромпропионовая кислота может быть получена с выходом в 80—85% бромированием пропионовой кислоты по общему способу, приведенному при синтезе а-бромизовалериановой кислоты (Org. Syn., 20, 106). При этом пользуются фракцией с т. кип. 100-102 С (15 мм.рт.ст.). Вполне удовлетворительной является также продажная альфа-бромпропионовая кислота с такой же температурой кипения. При применении альфа-хлорпропионовой кислоты выход получается меньше (43—46% теоретич.), и полученный продукт труднее подвергается очистке ввиду того, что хлористый аммоний менее растворим в метиловом спирте, чем бромистый аммоний.

3. Если работать при температуре выше 40°С, то выход падает; глубокое же охлаждение реакционной смеси не ведет к повышению выхода. Если массу оставить стоять на срок меньше 4 дней, то выход уменьшается; более длительное стояние не ведет к увеличению выхода.

4. Выпаривать можно в большой чашке в вытяжном шкафу; еще лучше вести отгонку в вакууме, пользуясь водоструйным насосом. Вначале следует нагревать осторожно, чтобы избежать бурного кипения. При желании выделяющийся аммиак можно улавливать, поглощая его ледяной водой.

5. Можно пользоваться техническим метанолом хорошего качества. Этиловый спирт дает менее удовлетворительные результаты, так как бромистый аммоний растворяется в нем хуже, чем в метиловом спирте.

6. Фильтровать следует с отсасыванием, пользуясь воронкой Бюхнера. Если опустить промывку эфиром, то это не ведет к уменьшению выхода.

7. В капилляре dl-аланин плавится с разложением при 275—280°С, и температура плавления несколько зависит от скорости нагревания.

8. Последние следы аммиака можно удалить, если при вторичном растворении добавить 10 г пермутита, тщательно взболтать смесь в течение 3 мин. и профильтровать раствор, а затем уже добавить метиловый спирт.

Плотность:

1,424 (25°C, г/см3)

    Источники информации:

  1. Рабинович В.А., Хавин З.Я. "Краткий химический справочник" Л.: Химия, 1977 стр. 121

Алф. указатель: 1-9 A-Z А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Щ Э Я


www.xumuk.ru


Смотрите также