Что такое адф


Аденозинтрифосфат — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 21 февраля 2018; проверки требуют 18 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 21 февраля 2018; проверки требуют 18 правок.
Аденозинтрифосфат

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
Сокращения АТФ (англ. ATP)
Хим. формула C10H16N5O13P3
Молярная масса 507,18 г/моль
Температура
 • разложения 144 °C[1]
Растворимость
 • в воде растворимость в воде (20 °C) - 5 г/100 мл
Рег. номер CAS 56-65-5
PubChem 5957
Рег. номер EINECS 200-283-2
SMILES
InChI

 

1S/C10h26N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25-30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h3-4,6-7,10,16-17H,1h3,(H,21,22)(H,23,24)(h3,11,12,13)(h3,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
ChEBI 15422
ChemSpider 5742
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе
3D-молекула аденозинтрифосфорной кислоты (GIF)

Аденозинтрифосфа́т или Аденозинтрифосфорная кислота (сокр. АТФ, англ. АТР) — нуклеозидтрифосфат, имеющий большое значение в обмене энергии и веществ в организмах. АТФ — универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах, в частности для образования ферментов. Открытие вещества произошло в 1929 году группой учёных Гарвардской медицинской школы — Карлом Ломаном, Сайрусом Фиске и Йеллапрагадой Суббарао[2], а в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке[3].

Структура аденозинтрифосфорной кислоты

Систематическое наименование АТФ:

9-β-D-рибофуранозиладенин-5'-трифосфат, или
9-β-D-рибофуранозил-6-амино-пурин-5'-трифосфат.

Химически АТФ представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы.

Пуриновое азотистое основание — аденин — соединяется β-N-гликозидной связью с 1'-углеродом рибозы. К 5'-углероду рибозы последовательно присоединяются три молекулы фосфорной кислоты, обозначаемые соответственно буквами: α, β и γ.

АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, то есть к химическим соединениям, содержащим связи, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии. Гидролиз макроэргических связей молекулы АТФ, сопровождаемый отщеплением 1 или 2 остатков фосфорной кислоты, приводит к выделению, по различным данным, от 40 до 60 кДж/моль.

АТФ + H2O → АДФ + H3PO4 + энергия
АТФ + H2O → АМФ + H4P2O7 + энергия

Высвобождённая энергия используется в разнообразных процессах, протекающих с затратой энергии.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществления мышечного сокращения.

Помимо энергетической, АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

В организме АТФ синтезируется путём фосфорилирования АДФ:

АДФ + H3PO4 + энергия → АТФ + H2O.

Фосфорилирование АДФ возможно тремя способами:

В первых двух способах используется энергия окисляющихся веществ. Основная масса АТФ образуется на мембранах митохондрий в ходе окислительного фосфорилирования H-зависимой АТФ-синтазой. Субстратное фосфорилирование АДФ не требует участия мембранных ферментов, оно происходит в цитоплазме в процессе гликолиза или путём переноса фосфатной группы с других макроэргических соединений.

Реакции фосфорилирования АДФ и последующего использования АТФ в качестве источника энергии образуют циклический процесс, составляющий суть энергетического обмена.

В организме АТФ является одним из самых часто обновляемых веществ; так, у человека продолжительность жизни одной молекулы АТФ менее 1 мин. В течение суток одна молекула АТФ проходит в среднем 2000—3000 циклов ресинтеза (человеческий организм синтезирует около 40 кг АТФ в день, но содержит в каждый конкретный момент примерно 250 г), то есть запаса АТФ в организме практически не создаётся, и для нормальной жизнедеятельности необходимо постоянно синтезировать новые молекулы АТФ.

ru.wikipedia.org

Аденозиндифосфат — Вікіпедія

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

структурна формула аденозиндифосфату

АДФ, аденозиндифосфат, нуклеотид у складі клітини. Бере участь в енергетичному обміні у всіх живих організмах, у процесах росту, руху та відтворення. Зелені рослини використовують світлову енергію для виробництва АТФ у процесі фотосинтезу. При цьому використовуються молекули АДФ.[1]

При приєднанні до молекули АДФ ще однієї фосфорної групи PO3 утворюється високоенергетична молекула АТФ, яка може переносити енергію туди, де це потрібно в клітині. Віддаючи енергію АТФ знову перетворюється в АДФ, замикаючи цикл.

Хімічна формула: C10H15N5O10P2

Азотисті основи, нуклеозиди та нуклеотиди

Азотисті основи
Нуклеозиди/
(АО+пентоза)
Нуклеотиди/
(Нуклеозид+фосфат)
монофосфати (АМФ, ГМФ[en], УМФ[en], ЦМФ[en]· дифосфати (АДФ, ГДФ, УДФ[en], ЦТФ[en]· трифосфати (АТФ, ГТФ, ТТФ[en], УТФ[en], ЦТФ[en])
монофосфати (дАМФ[en], дГМФ[en], ТМФ[en], дУМФ[en], дЦМФ[en]· дифосфати (дАДФ[en], дГДФ[en], ТДФ[en], дЦТФ[en]· трифосфати (дАТФ[en], дГТФ[en], дТТФ[en], дЦТФ[en])

uk.wikipedia.org

Аденозинмонофосфат — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 августа 2015; проверки требуют 10 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 августа 2015; проверки требуют 10 правок.
Аденозинмонофосфат

({{{картинка}}})
({{{картинка3D}}})
Систематическое
наименование
5-​адениловая кислота
Сокращения АМФ
Традиционные названия Аденозинмонофосфат
Хим. формула C10H14N5O7P
Состояние белый, кристаллический порошок
Молярная масса 347,2212 ± 0,0121 г/моль
Плотность 2,3 г/см³
Температура
 • плавления 195 °C
 • кипения 798,5 °C
 • разложения 195 °C[1]
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 0,9, 3,8, 6,1
Растворимость
 • в воде 10 г/100 мл
Рег. номер CAS 61-19-8
PubChem 5858
Рег. номер EINECS 200-500-0
SMILES
InChI

 

1S/C10h24N5O7P/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(22-10)1-21-23(18,19)20/h3-4,6-7,10,16-17H,1h3,(h3,11,12,13)(h3,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
ChEBI 16027
ChemSpider 5858
ЛД50 4000 (мыши внутрибрюшинно)
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
 Медиафайлы на Викискладе

Аденозинмонофосфат (AМФ, adenosine monophosphate) 5'-аденилат, это эфир фосфорной кислоты и аденозинового нуклеозида. Молекула АМФ содержит фосфатную группу, сахар рибозу и азотистое окончание аденин (A). АМФ играет важную роль во многих клеточных процессах обмена веществ. АМФ также компонент синтеза РНК.[2]

АМФ может образовываться из АТФ в результате:

2 АДФ → АТФ + АМФ
АДФ → АМФ + Фн
АТФ → АМФ + ФФн

Применение в качестве вкусовой добавки[править | править код]

Аденозинмонофосфат уменьшает горький вкус пищи[3] и одобрен FDA в качестве вкусовой добавки[4].

С 2016 года запрещен FDA к использованию в составе лекарственных средств[5].

ru.wikipedia.org

Аденозиндифосфат - это... Что такое Аденозиндифосфат?


Синонимы:

Смотреть что такое "Аденозиндифосфат" в других словарях:

biograf.academic.ru

Аденозинтрифосфат — Вікіпедія

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

АТФ (аденозинтрифосфат)

Структурна формула АТФ

Інші назви ATP
Ідентифікатори
Абревіатури АТФ
Номер CAS 56-65-5
PubChem 5957
Номер EINECS 200-283-2
DrugBank 00171
KEGG D08646 і C00002
Назва MeSH D03.633.100.759.646.138.236, D13.695.667.138.236 і D13.695.827.068.236
ChEBI 15422
SMILES Nc1ncnc2c1ncn2C3OC(OP(=O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)O)C(O)C3O
InChI 1S/C10h26N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25-30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h3-4,6-7,10,16-17H,1h3,(H,21,22)(H,23,24)(h3,11,12,13)(h3,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
Номер Бельштейна 73010
Номер Гмеліна 34857
Властивості
Молекулярна формула C10H16N5O13P3
Молярна маса 507,18 г/моль
Густина 1.04 г/см3
Тпл 187 °C
Кислотність (pKa) 6.5
Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Аденозинтрифосфат (АТФ) або аденозинтрифосфорна кислота — нуклеотид, який містить аденін, рибозу та три фосфатні групи.[1]

У реакціях, що протікають в клітині, АТФ бере участь у вигляді Mg2+-комплексу. АТФ є головним донором енергії, яка використовується безпосередньо, а не є формою запасання енергії

Молекула АТФ вважається носієм енергії, оскільки її трифосфатний компонент містить два фосфоангідридні зв'язки. При гідролізі АТФ до аденозиндифосфату (АДФ) та ортофосфату або до аденозинмонофостату (АМФ) та пірофосфату виділяється велика кількість енергії. Реакцію взаємодії АТФ з АМФ з утворенням 2 молекул АДФ каталізує аденілаткіназа (інша назва — міокіназа).[2] АТФ бере участь в енергетичному обміні у всіх живих організмах, у процесах росту, руху та відтворення. Зелені рослини використовують світлову енергію для виробництва АТФ у процесі фотосинтезу.

Центральну роль АТФ в обміні енергії у біологічних системах відкрили Фріц Ліпман та Герман Калькар у 1941 році.

АТФ — універсальне джерело енергії для багатьох біохімічних процесів.

Хімічна формула: C10H16N5O13P3

  1. ↑ Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия Человека: В 2-х томах. Т.1. Пер. с англ.: — М.:Мир, 1993.
  2. ↑ Страйер Л. Биохимия: В 3-х т. Т.2. Пер. с англ. — М.:Мир, 1985.

Азотисті основи, нуклеозиди та нуклеотиди

Азотисті основи
Нуклеозиди/
(АО+пентоза)
Нуклеотиди/
(Нуклеозид+фосфат)
монофосфати (АМФ, ГМФ[en], УМФ[en], ЦМФ[en]· дифосфати (АДФ, ГДФ, УДФ[en], ЦТФ[en]· трифосфати (АТФ, ГТФ, ТТФ[en], УТФ[en], ЦТФ[en])
монофосфати (дАМФ[en], дГМФ[en], ТМФ[en], дУМФ[en], дЦМФ[en]· дифосфати (дАДФ[en], дГДФ[en], ТДФ[en], дЦТФ[en]· трифосфати (дАТФ[en], дГТФ[en], дТТФ[en], дЦТФ[en])

uk.wikipedia.org

Разница между АДФ и АТФ

Основная разница - АДФ против АТФ

АТФ и АДФ являются молекулами, содержащими большое количество запасенной химической энергии. Аденозиновая группа АДФ и АТФ состоит из аденина, хотя они также содержат фосфатные группы. Химически АТФ означает Аденозин трифосфат и ADP обозначает Аденозин ди фосфат. Третий фосфат АТФ присоединен к двум другим фосфатные группы с очень высокой энергетической связью, и большое количество энергии выделяется, когда эта фосфатная связь разрывается. АДФ приводит к удалению третьей фосфатной группы из АТФ. Это ключевое различие между АТФ и АДФ, Однако по сравнению с АТФ молекула АДФ обладает гораздо меньшей химической энергией, поскольку связь между двумя последними фосфатами при высокой энергии была нарушена. Основываясь на молекулярной структуре АТФ и АДФ, они имеют свои собственные АДФ. В этой статье давайте рассмотрим, в чем различия между ATP и ADP.


Что такое трифосфат аденозина (АТФ)

Аденозинтрифосфат (АТФ) используется биологическими существами в качестве кофермента внутриклеточной химической передачи энергии в клетках для метаболизма. Другими словами, это основная молекула энергоносителя, используемая в живых существах. АТФ образуется в результате фотофосфорилирования, аэробного дыхания и ферментации в биологических системах, что способствует накоплению фосфатной группы в молекуле АДФ. Он состоит из аденозина, который состоит из аденинового кольца и рибозного сахара и трех фосфатных групп, также известных как трифосфат. Биосинтез АДФ в результате,

1. Гликолиз

Глюкоза + 2NAD + + 2 Pi + 2 ADP = 2 пируват + 2 ATP + 2 NADH + 2 H2О

2. Брожение

Глюкоза = 2CH3СН (ОН) СООН + 2 АТФ


Что такое аденозин ди фосфат (АДФ)

ADP состоит из аденозина, который состоит из аденинового кольца и рибозного сахара и двух фосфатных групп, также известных как дифосфат. Это жизненно важно для потока энергии в биологических системах. Он генерируется в результате дефосфорилирования молекулы АТФ ферментами, известными как АТФазы. Расщепление фосфатной группы из АТФ приводит к выделению энергии для метаболических реакций. Название ADP для ИЮПАК представляет собой [(2R, 3S, 4R, 5R) -5- (6-аминопурин-9-ил) -3,4-дигидроксиоксолан-2-ил] метилфосфоногидрофосфат. ADP также известен как 5'-дифосфат аденозина.


Разница между АДФ и АТФ

АТФ и АДФ могут иметь существенно разные физические и функциональные характеристики. Их можно разделить на следующие подгруппы,

Сокращение

ATP: Аденозин трифосфат

АДФ: Аденозин ди фосфат

Молекулярная структура

ATP:АТФ состоит из аденозина (адениновое кольцо и рибозный сахар) и трех фосфатных групп (трифосфат).

АДФ: АДФ состоит из аденозина (адениновое кольцо и рибозный сахар) и двух фосфатных групп.


Количество фосфатных групп

ATP: АТФ имеет три фосфатные группы.

АДФ: ADP имеет две фосфатные группы.

Химическая формула

ATP: Его химическая формула C10ЧАС16N5О13п3.

АДФ: Его химическая формула C10ЧАС15N5О10п2.

Молярная масса

ATP: Молярная масса составляет 507,18 г / моль.

АДФ: Молярная масса составляет 427.201 г / моль.

плотность

ATP: Плотност

ru.strephonsays.com

Циклический аденозинмонофосфат — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 22 февраля 2018; проверки требуют 3 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 22 февраля 2018; проверки требуют 3 правки. цАМФ, циклический аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат (циклический AMФ, 3'5'-цAMФ, 3'5'-cAMP) — органическое соединение, производное АТФ, выполняющее в организме роль вторичного посредника, использующегося для внутриклеточного распространения сигналов некоторых гормонов (например, глюкагона или адреналина), которые не могут проходить через клеточную мембрану.

3'5'-цAMФ синтезируется аденилатциклазой в ответ на некоторые гормональные стимуляторы; действует как вторичный посредник при клеточном гормональном контроле путём стимуляции протеинкиназ. цАМФ является аллостерическим эффектором протеинкиназ A и ионных каналов. Синтезируется цАМФ мембранными аденилатциклазами (семейство ферментов, катализирующих реакцию циклизации АТФ с образованием цАМФ и неорганического пирофосфата). Расщепление цАМФ с образованием АМФ катализируется фосфодиэстеразами. Ингибируются цАМФ только при высоких концентрациях метилированных производных ксантина, например, кофеина. Аденилатциклазы активируются G-белками (активность которых в свою очередь зависит от метаботропных рецепторов, связанных с G-белками) .

В неактивном состоянии протеинкиназа A является тетрамером, в котором две К (каталитические) субъединицы самоингибированы регуляторными (R) субъединицами. При связывании цAMФ R-субъединицы диссоциируют из комплекса и происходит активация К-субъединиц. Активированная протеинкиназа А фосфорилирует остатки серина и треонина в более чем 100 различных белках, в том числе во многих ферментах.

цAMФ как вторичный посредник в сигнальной трансдукции[править | править код]

цAMФ осуществляет функции вторичного внутриклеточного посредника в действии первичных посредников (веществ, имеющих короткий период биодеградации) — например, ряда гормонов и нейромедиаторов. цAMФ опосредует биологическую функцию гормонов путём активации (инактивации) клеточных протеинкиназ (фосфатаз). Протеинкиназы, в свою очередь, фосфорилируют эффекторные белки и изменяют (увеличивают или уменьшают) их активность.

При активации аденилатциклазы, катализирующей образование цAMФ из АТФ, или блокировании фосфодиэстеразы, осуществляющей деградацию этого цAMФ, концентрация цAMФ в клетке увеличивается. Таким образом, содержание цАМФ в клетке определяется соотношением активностей этих двух ферментов. Связь между гормоном или др. химическим сигналом (первый посредник) и цAMФ (второй посредник) осуществляет аденилатциклазный комплекс, включающий рецептор, настроенный на определённый гормон (или др. биологически активное вещество) расположенный на внешней стороне клеточной мембраны, и аденилатциклазу, расположенную на внутренней стороне мембраны. Гормон, взаимодействуя с рецептором, активирует аденилатциклазу, которая образует цAMФ из АТФ.

Концентрация цAMФ, образующегося в клетке, превышает концентрацию действующего на клетку гормона в 100 раз. В основе механизма действия цAMФ в тканях животных и человека лежит его взаимодействие с протеинкиназами, например, протеинкиназы А. Связывание цAMФ с регуляторной субъединицей протеинкиназы приводит к диссоциации фермента и активации его каталитической субъединицы, которая, освободившись от регуляторной субъединицы, способна фосфорилировать определённые белки (в том числе ферменты). Изменение свойств этих макромолекул путём фосфорилирования меняет и соответствующие функции клеток. цAMФ играет определённую роль в морфологии, подвижности, пигментации клеток, в кроветворении, клеточном иммунитете, вирусной инфекции и др.

В бактериях уровень цАМФ изменяется в зависимости от среды культивации. В частности, уровень цАМФ низок, если в качестве источника углерода используется глюкоза. Это регулируется через ингибирование цАМФ-образующего фермента, аденилатциклазы, как побочный продукт транспорта глюкозы в клетку. Транскрипционный фактор CRP (cAMP receptor protein), также называемый CAP (активатный белок генов катаболизма) формирует комплекс с цАМФ и таким образом становится возможным его связывание с ДНК. Комплекс CRP-цАМФ увеличивает экспрессию большого количества генов, включая некоторые ферменты, ответственные за запасание энергии независимо от глюкозы.

цАМФ, к примеру, вовлечен в положительную регуляцию lac оперона. В среде с низкой концентрацией глюкозы, цАМФ накапливается и связывается с аллостерическим сайтом транскрипционного регулятора CRP. Этот белок переходит в активную форму и связывается со специфическим сайтом левее lac промотора, облегчая посадку РНК полимеразы на соседний промотер для старта транскрипции с lac оперона, увеличивая скорость транскрипции lac оперона. При высокой концентрации глюкозы, концентрация цАМФ падает, и CRP диссоциирует из lac оперона.

ru.wikipedia.org

АТФ-синтаза — Википедия

У этого термина существуют и другие значения, см. АТФ. Молекулярная модель АТФ-синтазы

Аденозинтрифосфатсинта́за (АТФ-синта́за, АТФ-фосфогидролаза, H+-transporting two-sector ATPase) — группа ферментов, относящихся к классу транслоказ, синтезирующих аденозинтрифосфат (АТФ) из аденозиндифосфата (АДФ) и неорганических фосфатов. Название по номенклатуре - АТФ-фосфогидролаза, однако, с августа 2018 года фермент перенесён из третьего (3.6.3.14) в седьмой класс (7.1.2.2[1]), так как катализируемая ферментом реакция протекает по обратному гидролизу пути, и не может быть описана с помощью других типов реакций остальных классов.

Энергию для синтеза АТФ-синтаза часто получает от протонов, проходящих по электрохимическому градиенту, например, из просвета хлоропласта в его строму, или же из межмембранного пространства в матрикс митохондрии. Реакция синтеза такова:

АДФ + Фн → АТФ + H2O

АТФ-синтазы очень важны для жизнедеятельности почти всех организмов, так как АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии.

Антибиотик олигомицин подавляет активность FO-компонента АТФ-синтазы митохондрий.

Имеющаяся в митохондриях АТФ-синтаза F1FO очень хорошо исследована.

АТФ-синтазный комплекс FOF1 по форме напоминает плодовое тело гриба, у которого компонент F1 — это шляпка, ножка — это γ-субъединица компонента F1, а «корни» гриба — компонент FO, заякоренный в мембране.

В структурно-функциональном плане АТФ-синтетаза состоит из двух крупных фрагментов, обозначаемых символами F1 и FO. Первый из них (фактор сопряжения F1) обращён в сторону матрикса митохондрии и заметно выступает из мембраны в виде сферического образования высотой 8 нм и шириной 10 нм. Он состоит из девяти субъединиц, представленных пятью типами белков. Полипептидные цепи трёх субъединиц α и стольких же субъединиц β уложены в похожие по строению белковые глобулы, которые вместе образуют гексамер (αβ)3, имеющий вид слегка приплюснутого шара. Подобно плотно уложенным долькам апельсина, последовательно расположенные субъединицы α и β образуют структуру, характеризующуюся осью симметрии третьего порядка с углом поворота 120°. В центре этого гексамера находится субъединица γ, которая образована двумя протяжёнными полипептидными цепями и напоминает слегка деформированный изогнутый стержень длиной около 9 нм. При этом нижняя часть субъединицы γ выступает из шара на 3 нм в сторону мембранного комплекса F0. Также внутри гексамера находится минорная субъединица ε, связанная с γ. Последняя (девятая) субъединица обозначается символом δ и расположена на внешней стороне F1.

Мембранная часть АТФ-синтетазы, называемая фактором сопряжения FO, представляет собой гидрофобный белковый комплекс, пронизывающий мембрану насквозь и имеющий внутри себя два полуканала для прохождения протонов водорода (ядер протия). Всего в состав комплекса FO входит одна белковая субъединица типа а, две копии субъединицы b, а также от 9 до 12 копий мелкой субъединицы c. Субъединица а (молекулярная масса 20 кДа) полностью погружена в мембрану, где образует шесть пересекающих её α-спиральных участков. Субъединица b (молекулярная масса 30 кДа) содержит лишь один сравнительно короткий погружённый в мембрану α-спиральный участок, а остальная её часть заметно выступает из мембраны в сторону F1 и закрепляется за расположенную на её поверхности субъединицу δ. Каждая из 9-12 копий субъединицы c (молекулярная масса 6-11 кДа) представляет собой сравнительно небольшой белок из двух гидрофобных α-спиралей, соединённых друг с другом короткой гидрофильной петлёй, ориентированной в сторону F1, а все вместе образуют единый ансамбль, имеющий форму погружённого в мембрану цилиндра. Выступающая из комплекса F1 в сторону FO субъединица γ как раз и погружена внутрь этого цилиндра и достаточно прочно зацеплена за него.

Номенклатура фермента имеет традиционное происхождение, поэтому довольно непоследовательна.

Обозначение компонента F1 является сокращением от «Fraction 1» (часть 1), а символом FO (в индексе записана буква O, а не ноль) обозначался участок связывания олигомицина.

Некоторые субъединицы фермента имеют также буквенные обозначения:

Другие — более сложные обозначения:

Компонент F1 достаточно велик (диаметр его составляет 9 нм), чтобы быть видимым в трансмиссионный электронный микроскоп при негативном окрашивании[2].

Частичками F1 усеяна внутренняя митохондриальная мембрана. Изначально считалось, что они содержат весь дыхательный аппарат митохондрии. Однако после долгих экспериментов группа Эфраима Рекера (впервые выделившая компонент F1 в 1961) показала, что эти частички связаны с АТФазной активностью в том числе и в разделённых митохондриях, и в субмитохондриальных частицах, формирующихся при ультразвуковом воздействии на митохондрии. Множество дальнейших исследований в разных лабораториях подтвердили эту АТФазную активность.

Модель синтеза АТФ: механический катализ[править | править код]

В 60—70 годах XX века Пол Бойер предположил, что синтез АТФ связан с изменениями конфигурации АТФ-синтазы, вызываемыми вращением γ-субъединицы, так называемый механизм изменения участка связывания («перевёртыш», англ. flip-flop). Исследовательской группе под руководством Джона Э. Уокера, относившейся тогда к Лаборатории молекулярной биологии в Кембридже, удалось выделить АТФ-синтазный каталитический комплекс F1 в кристаллической форме. На тот момент это была самая крупная из известных науке асимметричная белковая структура. Её исследования показали, что модель вращающегося катализа, предложенная Бойером, соответствует действительности. За это открытие Бойер и Уокер получили половину Нобелевской премии по химии в 1997 году. Вторую половину получил Йенс Кристиан Скоу «за первое открытие фермента, осуществляющего транспорт ионов — Na+,K+-аденозинтрифосфатазы».

Механизм действия АТФ-синтазы. АТФ показан красным, АДФ и фосфат — розовым, вращающаяся субъединица γ — черным.

Кристалл F1 состоит из перемежающихся α- и β-субъединиц (по 3 каждого вида), расположенных как дольки апельсина вокруг асимметричной γ-субъединицы. В соответствии с принятой моделью синтеза АТФ (также называемой моделью непостоянного катализа), градиент электрического поля, направленный поперёк внутренней митохондриальной мембраны и обусловленный электронной транспортной цепочкой, заставляет протоны проходить сквозь мембрану через АТФ-синтазный компонент FO. Часть компонента FO (кольцо из c-субъединиц) вращается, когда протоны проходят через мембрану. Это c-кольцо жёстко связано с асимметричной центральной ножкой (состоящей в основном из γ-субъединицы), которая в свою очередь вращается внутри α3β3-участка компонента F1. Это приводит к тому, что три участка катализа, связывающиеся с нуклеотидами, претерпевают изменения в конфигурации, приводящие к синтезу АТФ.

Основные субъединицы (α3β3) компонента F1 соединены дополнительной боковой ножкой с неподвижным участком FO, что предотвращает их вращение вместе с γ-субъединицей. Структура неповрёжденной АТФ-синтазы с низкой точностью выявлена при помощи электронной криомикроскопии (ЭКМ). Показано, что боковая ножка — это гибкая перемычка, похожая на канат, наматывающаяся на комплекс во время его работы.

При каждом обороте γ-субъединицы на 3600 синтезируются три молекулы АТФ, При этом, видимо, у разных организмов из межмембранного пространства в матрикс проходит от 10 до 14 протонов — по числу с-субъединиц[3].

В определённых условиях каталитическая реакция может протекать в обратном направлении, при этом гидролиз АТФ вызывает прокачку протонов через мембрану.

В механизме изменения участка связывания задействован активный участок β-субъединицы, последовательно проходящий через три состояния[4].

В «открытом» состоянии АДФ и фосфат подходят к активному участку. Затем белок охватывает эти молекулы и свободно связывается с ними («свободное» состояние). Следующее изменение формы белка прижимает молекулы друг к другу («тесное» состояние), что приводит к формированию АТФ. Наконец, активный участок снова переходит в «открытое» состояние, освобождает АТФ и связывает следующую молекулу АДФ и фосфата, после чего цикл производства АТФ повторяется.

Как и у многих других ферментов, действие АТФ-синтазы F1FO обратимо. Большие концентрации АТФ заставляют её расщеплять АТФ и создавать трансмембранный протонный градиент. Такое использование АТФ-синтазы отмечено у анаэробных бактерий, не имеющих электронной транспортной цепочки. Эти бактерии применяют гидролиз АТФ для создания протонного градиента, который задействован в движении жгутиков и клеточном питании.

У аэробных бактерий в нормальных условиях АТФ-синтаза, как правило, работает в обратном направлении, производя АТФ за счёт энергии электрохимического потенциала, создаваемого электронной транспортной цепочкой. В целом данный процесс называется окислительным фосфорилированием. Он протекает и в митохондриях эукариот, на внутренней мембране которых расположены молекулы АТФ-синтазы, причём компонент F1 находится в матриксе, где и протекает процесс синтеза АТФ из АДФ и фосфата.

КПД АТФ-синтазы близок к 100%[5].

АТФ-синтаза растений[править | править код]

У растений АТФ-синтаза CF1FO присутствует в хлоропластах. Она встроена в мембрану тилакоида, причём компонент CF1 выступает в строму, где протекают темновые реакции фотосинтеза (также называемые светонезависимыми реакциями цикла Кальвина). Структура и механизм катализа АТФ-синтазы хлоропластов почти такая же, как и в митохондриях. Однако электрохимический потенциал у хлоропластов формируется не дыхательной электрон-транспортной цепочкой, а другими комплексами — фотосистемой II и цитохромным комплексом b6/f.

АТФ-синтаза E. coli[править | править код]

АТФ-синтаза кишечной палочки — самая простая из всех известных АТФ-синтаз. Она состоит всего из 8 видов субъединиц.

АТФ-синтаза дрожжей[править | править код]

Напротив, АТФ-синтаза дрожжей — самая сложная из известных. Она состоит из 20 различных видов субъединиц.

Эволюция АТФ-синтазы считается примером модульной эволюции, при которой две субъединицы, каждая обладающая своими функциями, соединились и получили новые функции.

Гексамер α3β3, входящий в состав компонента F1 проявляет существенное сходство с гексамерной ДНК-геликазой. Оба типа ферментов образуют кольцо с вращательной симметрией 3 порядка, обладающее центральной пóрой. Действие каждого из них также зависит от относительного вращения макромолекулы внутри поры: геликазы используют спиральную форму ДНК для движения вдоль неё и для обнаружения суперскручивания, тогда как α3β3-гексамер использует изменения своей конфигурации из-за вращения γ-субъединицы для осуществления каталитической реакции.

Протонный мотор компонента FO проявляет большое функциональное сходство с протонными моторами жгутиков. И там, и там присутствует кольцо из множества небольших богатых α-спиралями белков, вращающихся относительно соседних неподвижных белков за счёт энергии протонного градиента. Это, конечно, очень зыбкое сходство, так как структура жгутиковых моторов гораздо сложнее, чем FO, а вращающееся белковое кольцо гораздо крупнее и состоит из 30 субъединиц против 10, 11 или 14, входящих в состав компонента FO.

Теория молекулярной эволюции предполагает, что две субъединицы с независимыми функциями — ДНК-геликаза с дополнительным АТФ-азным действием и протонный мотор — смогли соединяться, причём вращение мотора вызывало проявление АТФ-азной активности геликазы. Или же, наоборот, в первичной связке ДНК-геликазы и протонного мотора гидролиз АТФ на геликазе заставлял работать протонный мотор. Это соединение затем постепенно оптимизировалось, получило возможность катализировать обратную реакцию и через какое-то время превратилось в сложную АТФ-синтазу, существующую в настоящее время. Однако, до сих пор неясен механизм происхождения протонного мотора, который без геликазы или других комплексов не представляет никакой пользы.

  1. Международный союз биохимии и молекулярной биологии. EC 7.1.2.2 (неопр.). IUBMB Enzyme Nomenclature (август 2018).
  2. ↑ Fernandez-Moran et al., Journal of Molecular Biology, Vol 22, p 63, 1962
  3. ↑ Протонный градиент АТФ-синтетазы  (англ.)
  4. Gresser M.J., Myers J.A., Boyer P.D. Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1982. — Vol. 257, no. 20. — P. 12030—12038. — PMID 6214554.
  5. ↑ K. Kinosita, Jr. R. Yasuda, H. Noji, K. Adachi. А rotary molecular motor that can work at near 100% efficiency. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2000 April 29; 355(1396): 473—489.

ru.wikipedia.org

Уридинтрифосфат — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Уридинтрифосфат

({{{картинка}}})
Систематическое
наименование
[​(2R,3S,4R,5R)​-​5-​​(2,4-​диоксипиримидин-​1-​ил)​-​3,4-​дигидроксиоксолан-​2-​ил]метил-​​(гидрокси-​фосфонооксифосфорил)​ гидрофосфат
Сокращения UTP
Традиционные названия Уридинтрифосфат
Хим. формула C9H15N2O15P3
Состояние твёрдое
Молярная масса 484,1411 ± 0,0132 г/моль
Рег. номер CAS 63-39-8
PubChem 1181
Рег. номер EINECS 200-558-7
SMILES
InChI

 

1S/C9h25N2O15P3/c12-5-1-2-11(9(15)10-5)8-7(14)6(13)4(24-8)3-23-28(19,20)26-29(21,22)25-27(16,17)18/h2-2,4,6-8,13-14H,3h3,(H,19,20)(H,21,22)(H,10,12,15)(h3,16,17,18)/t4-,6-,7-,8-/m1/s1
ChEBI 15713
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.

Уридинтрифосфат (сокр. УТФ, UTP), также уридинтрифосфорная кислота, 5-уридинфосфорная кислота  — органическое соединение, молекула которого состоит из 3-х остатков фосфорной кислоты и уридинового нуклеозида. Нуклеозид состоит из молекулы пиримидинового азотистого основания — урацила и пентозы — рибозы.

Его основная роль заключается в качестве субстрата для синтеза РНК в процессе транскрипции[1].

Синтез UTP происходит из UMP по следующим реакциям:

UTP как и ATP играет немаловажную роль в качестве источника энергии и активатора субстратов метаболических реакций, но в отличие от ATP, UTP более специфичен. При активации субстрата UTP обычно превращается в уридиндифосфат (UDP), при этом происходит отщепление фосфатной группы.

В качестве кофермента UTP участвует в метаболизме галактозы, в котором активированная форма UDP-галактозы преобразуется в UDP-глюкозу. UDP-глюкоза, в свою очередь, связывается с билирубином, нерастворимого в воде и токсичного вещества, образует растворимый (конъюгированный) диглюкуронид билирубина.

UTP используется в синтезе гликогена (гликогенезе) на первой стадии, когда глюкозо-1-фосфат вступает во взаимодействие с UTP, образуя уридиндифосфатглюкозу и пирофосфат. Данная реакция катализируется ферментом глюкозо-1-фосфат-уридилтрансферазой:

глюкозо-1-фосфат + УТФ <=> УДФ-глюкоза + Пирофосфат[2].

Уридинтрифосфат играет роль посредника воспаления, как лиганд располагается на плазматической мембране, где он активирует специальные белковые рецепторы, оказывающие вредное воздействие на клетку. Эти воздействия имеют решающее значение, например при нейродегенеративных процессах (вследствие ишемии), где вместе с UTP обильно продуцируются и другие нуклеотиды: блокируя GPR17 рецептор антагонистом UTP, удаётся избежать прогрессирования всей так называемой сумеречной зоны ишемического повреждения[3].

ru.wikipedia.org

3′-Фосфоаденозин-5′-фосфосульфат — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 3 ноября 2017; проверки требуют 2 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 3 ноября 2017; проверки требуют 2 правки.
3′-​Фосфоаденозин-​5′-​фосфосульфат

({{{картинка}}})
Систематическое
наименование
'"`UNIQ-​-​nowiki-​00000000-​QINU`"'
Традиционные названия ФАФС
фосфоаденозин фосфосульфат
Хим. формула C10H15N5O13P2S
Молярная масса 507.266 г/моль
Рег. номер CAS 482-67-7
PubChem 10214
Рег. номер EINECS 694-699-5
SMILES
InChI

 

1S/C10h25N5O13P2S/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-6(16)7(27-29(17,18)19)4(26-10)1-25-30(20,21)28-31(22,23)24/h3-4,6-7,10,16H,1h3,(H,20,21)(h3,11,12,13)(h3,17,18,19)(H,22,23,24)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
ChEBI 17980
ChemSpider 9799
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.

3′-Фосфоаденозин-5′-фосфосульфат, или ФАФС, — это производное аденозинмонофосфата с остатком фосфорной кислоты в 3′-положение и сульфогруппой присоединённой к 5′-фосфату. Этот анион является стандартным кофактором во всех реакциях переноса сульфогруппы. Образуется из аденозин-5′-фосфосульфата (АФС) путём фосфорилирования в 3′-положение[1].

АФС и ФАФС участвуют в процессе восстановления сульфата до сульфита. Это эндотермическая реакция, осуществляемая бактериями и хлоропластами растений. Поскольку сульфат не может быть восстановлен напрямую, он должен быть активирован путём взаимодействия с АТФ. В результате реакции образуется переносчик активированного сульфата АФС, а затем и ФАФС. Первую реакция осуществляет фермент АТФ-сульфурилаза:

SO42− + ATФ → AФС + ФФн

Превращение АФС в ФАФС катализирует фермент АФС-киназа:

АФС + АТФ → ФАФС + АДФ

ФАФС используется для синтеза сульфатированных соединений, то есть для переноса на них сульфогруппы, а дальнейшее восстановление АФС приводит к образованию сначала сульфита, а затем и сероводорода, который может удалятся из клетки в случае серного дыхания (диссимиляционная сульфатредукция) или использоваться для синтеза аминокислот (ассимиляционная сульфатредукция)[2].

ru.wikipedia.org

АТФ - это... Что такое АТФ?


Аденозинтрифосфа́т (сокр. АТФ, англ. АТР) — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном[1], а в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке[2].

Химические свойства

Структура аденозинтрифосфорной кислоты

Систематическое наименование АТФ:

9-β-D-рибофуранозиладенин-5'-трифосфат, или
9-β-D-рибофуранозил-6-амино-пурин-5'-трифосфат.

Химически АТФ представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы.

Пуриновое азотистое основание — аденин — соединяется β-N-гликозидной связью с 1'-углеродом рибозы. К 5'-углероду рибозы последовательно присоединяются три молекулы фосфорной кислоты, обозначаемые соответственно буквами: α, β и γ.

АТФ относится к так называемым макроэргическим соединениям, то есть к химическим соединениям, содержащим связи, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии. Гидролиз макроэргических связей молекулы АТФ, сопровождаемый отщеплением 1 или 2 остатков фосфорной кислоты, приводит к выделению, по различным данным, от 40 до 60 кДж/моль.

АТФ + H2O → АДФ + H3PO4 + энергия
АТФ + H2O → АМФ + H4P2O7 + энергия

Высвобожденная энергия используется в разнообразных процессах, протекающих с затратой энергии.

Роль в организме

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Все это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществления мышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

Пути синтеза

В организме АТФ синтезируется из АДФ, используя энергию окисляющихся веществ:

АДФ + H3PO4 + энергия → АТФ + H2O.

Фосфорилирование АДФ возможно двумя способами: субстратное фосфорилирование и окислительное фосфорилирование. Основная масса АТФ образуется на мембранах митохондрий в ходе окислительного фосфорилирования H-зависимой АТФ-синтазой. Субстратное фосфорилирование АТФ не требует участия мембранных ферментов, оно происходит в процессе гликолиза или путём переноса фосфатной группы с других макроэргических соединений.

Реакции фосфорилирования АДФ и последующего использования АТФ в качестве источника энергии образуют циклический процесс, составляющий суть энергетического обмена.

В организме АТФ является одним из самых часто обновляемых веществ, так у человека продолжительность жизни одной молекулы АТФ менее 1 мин. В течение суток одна молекула АТФ проходит в среднем 2000—3000 циклов ресинтеза (человеческий организм синтезирует около 40 кг АТФ в день), то есть запаса АТФ в организме практически не создаётся, и для нормальной жизнедеятельности необходимо постоянно синтезировать новые молекулы АТФ.

Примечания

  1. Lohmann, K. (1929) Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel. Naturwissenschaften 17, 624–625.
  2. Lipmann F. (1941) Adv. Enzymol. 1, 99–162.

Ссылки

  1. Biochemistry Vol 1 3rd ed.. — Wiley: Hoboken, NJ.. — ISBN 978-0-471-19350-0
  2. Molecular Cell Biology, 5th ed.. — New York: WH Freeman, 2004. — ISBN 9780716743668

См. также

Типы нуклеиновых кислот
Азотистые основания Пурины (Аденин, Гуанин) | Пиримидины (Урацил, Тимин, Цитозин)
Нуклеозиды Аденозин | Гуанозин | Уридин | Тимидин | Цитидин
Нуклеотиды монофосфаты (АМФ, ГМФ, UMP, ЦМФ) | дифосфаты (АДФ, ГДФ, УДФ, ЦДФ) | трифосфаты (АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ) | циклические (цАМФ, цГМФ, cADPR)
Рибонуклеиновые кислоты РНК | мРНК | тРНК | рРНК | антисмысловые РНК | микроРНК | некодирующие РНК | piwi-interacting RNA | малые интерферирующие РНК | малые ядерные РНК | малые ядрышковые РНК | тмРНК
Дезоксирибонуклеиновые кислоты ДНК | кДНК | Геном | msDNA | Митохондриальная ДНК
Аналоги нуклеиновых кислот GNA | LNA | ПНК | TNA | Морфолино
Типы векторов en:phagemid | Плазмиды | Фаг лямбда | en:cosmid | en:P1 phage | en:fosmid | BAC | YAC | HAC

Wikimedia Foundation. 2010.

dic.academic.ru


Смотрите также